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Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate Ultima revisione a.s. 2012 - 2013.

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1 Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate Ultima revisione a.s

2 I Citocromi Sono enzimi il cui coenzima presenza un gruppo eme recante uno ione ferro Forma ossidata Fe 3+ forma ridotta Fe 2+ Esempio 2 cit.a 3 (Fe 2+ ) + ½ O 2 2 cit.a 3 (Fe 3+ ) + O 2- Nella respirazione aerobia il substrato di partenza, allo stato ridotto, viene completamente ossidato con la massima produzione di energia possibile 2 H + H2OH2OO 2- + Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

3 Batteri ottengono energia dalluso di substrati ridotti, sia organici (chemiorganotrofi), sia inorganici (chemiolitotrofi). Il substrato organico ridotto di elezione per i batteri eterotrofi è il glucosio (C 6 H 12 O 6 ). La reazione globale della respirazione è C 6 H 12 O O 2 6 H CO 2 + energia (ATP) Lintero processo si svolge in due stadi Glicolisi (o via di Embden-Meyerhof) Ciclo di Krebs Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

4 Vista la mancanza di mitocondri nei batteri, il disordine citoplasmatico porta i batteri a svolgere il ciclo di Krebs in modo caotico e a volte ad avere una catena respiratoria ramificata Ciclo di krebsCatena respiratoria Cit. a 2 Cit. o O2O2 Acido lattico Meccanismo alternativo in Escherichia coli Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

5 Batteri chemiolitotrofi - autotrofi Usano come substrati ridotti alcuni composti inorganici come H 2 H 2 O H 2 S SO 4 2- NH 3 NO 3 - Fe 2+ Fe 3+ A titolo di esempio si riporta il metabolismo di due generi batterici nitrificanti: Nitrosomonas e Nitrobacter 2 NH O 2 2 NO H 2 O + 2 H + NO ½ O 2 NO 3 - Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

6 La respirazione anaerobia: processo catabolico tipico dei batteri chemiorganotrofi, in cui il substrato di partenza allo stato ridotto viene ossidato attraverso un sistema di trasporto di elettroni e idrogeno e in cui laccettore finale non è rappresentato da ossigeno Gli accettori finali più comuni sono nitrato NO 3 -, solfato SO 4 2-, anidride carbonica CO 2 Esempi di questo processo sono batteri denitrificanti e metanobatteri C 6 H 12 O NO CO N H ATP 4 H 2 + CO 2 2 H 2 O + CH 4 Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

7 La fermentazione: processo catabolico in cui il substrato iniziale, donatore di idrogeno ed elettroni, è un composto organico e laccettore finale è rappresentato anchesso da un composto organico, caratterizzato da un numero inferiore di atomi di carbonio C 6 H 12 O NAD ADP 2 C 3 H 4 O NADH + H ATP Acido piruvico Lacido piruvico è la base per numerosi processi fermentativi: i più noti sono la fermentazione alcoolica (Saccharomyces cerevisiae, Zymomonas mobilis) e lattica (Steptococcus lactis, Lactobacillus bulgaricus) alcoolica lattica C 3 H 4 O 3 + NADH+H + C 2 H 5 OH + CO 2 + NAD + C 3 H 4 O 3 + NADH+H + C 3 H 6 O 3 + NAD + Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

8 La fotosintesi – i batteri fotolitotrofi Attraverso luso di batterioclorofilla, questi batteri (cianobatteri o alghe azzure) sono in grado di captare la luce solare per svolgere un processo di riduzione della CO 2 secondo il seguente schema CO H 2 O (CH 2 O) + O 2 + H 2 O I batteri dei Generi Chromatium e Thiospirillum non usano acqua per ridurre lanidride carbonica, ma acido solfidrico CO H 2 S (CH 2 O) + 2 S + H 2 O Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

9 La sintesi proteica Viene divisa in 5 fasi –Attivazione degli aminoacidi –Inizio –Allungamento –Terminazione e rilascio del ribosoma –Ripiegamento e modificazioni post-traduzione Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

10 Il codice genetico Il codice del DNA è formato da 4 lettere (A, T, G e C) Il codice proteico è formato da 20 aminoacidi Il DNA può essere lo stampo su cui si basa la sintesi proteica solo prevedendo che triplette di basi azotate possano codificare il singolo aminoacido Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

11 seconda lettera prima letteraUCAG U UUUPheUCUSerUAUTyrUGUCys UUCPheUCCSerUACTyrUGCCys UUALeuUCASerUAAStopUGAStop UUGLeuUCGSerUAGStopUGGTrp C CUULeuCCUProCAUHisCGUArg CUCLeuCCCProCACHisCGCArg CUALeuCCAProCAAGlnCGAArg CUGLeuCCGProCAGGlnCGGArg A AUUIleACUThrAAUAsnAGUSer AUCIleACCThrAACAsnAGCSer AUAIleACAThrAAALysAGAArg AUGMet - inizioACGThrAAGLysAGGArg G GUUValGCUAlaGAUAspGGUGly GUCValGCCAlaGACAspGGCGly GUAValGCAAlaGAAGluGGAGly GUGValGCGAlaGAGGluGGGGly Ala : alanina; Arg : arginina; Asn : asparagina; Asp : aspartato; Cys : cisteina; Gln: glutammina; Glu : glutammato; Gly : gllicina; His : istidina; Ile : isoleucina; Leu: leucina; Lys: lisina; Met : metionina; Phe : fenilalanina; Pro : prolina; Ser : serina; Thr : treonina; Trp : triptofano; Tyr : tirosina; Val : valina Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

12 Tra le diverse triplette portate dal messaggero (codoni) non ci sono segnali di interruzione. Il segnale di inizio è dato dal codone AUG, quindi normalmente laminoacido iniziale è metionina. La lettura del codone va in direzione 5 – 3 Il segnale di chiusura (codoni di terminazione) del gene è dato dalle triplette STOP. Il fatto che più di una tripletta codifichi il singolo aminoacido ha dato origine al termine dicodice degenerato. Il codice genetico è universale, ossia praticamente tutte le specie viventi, compresi i batteri, studiate gli aminoacidi sono 20 e sono codificati dalle stesse triplette. La terza base del codone spesso è poco influente nel decidere lamminoacido corrispondente. La sua funzione sembra essere quella di velocizzare il distacco del tRNA dallmRNA, visto il suo legame debole nellappaiamento. La tripletta complementare del codone è chiamata anticodone. Ogni transfer RNA (tRNA) porta un anticodone specifico per lamminoacido corrispondente. Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

13 Fase 1 : attivazione aminoacidi Avviene nel citoplasma Serve ad attivare il gruppo carbossilico dellamminoacido Questa fase è seguita da enzimi chiamati aminoacil-tRNA sintetasi Gli enzimi sono attivati da Mg 2+ Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

14 Fase 2 : inizio LmRNA si lega alla subunità minore del ribosoma Alla tripletta di inizio si lega il primo tRNA Le proteine che seguono questo processo sono dette fattori di inizio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

15 Fase 3 : allungamento Il secondo codone viene letto dal ribosoma, che richiama il tRNA complementare. Il primo aminoacido, di solito metionina, viene legato con il legame peptidico al secondo aminoacido. Il primo tRNA, libero dallaminoacido trasportato, si stacca dal codone e torna libero nel citoplasma. Il rRNA si sposta di 3 basi lungo il messaggero. Al terzo codone si lega il tRNA corrispondente. Lamminoacido corrispondente viene legato al secondo amminoacido Il secondo tRNA, libero dallaminoacido trasportato, si stacca dal codone e torna libero nel citoplasma. Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

16 Fase 4 : terminazione Quando il ribosoma legge il codone Stop termina di leggere il messaggero e libera la catena polipeptidica prodotta Le proteine che avviano il distacco vengono chiamate fattori di rilascio Il ribosoma inizia un nuovo ciclo produttivo Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

17 Fase 5 : ripiegamento Il polipeptide, per poter essere funzionante, deve prendere la sua forma tridimensionale definitiva A volte alla catena amminoacidica vengono aggiunti gruppi chimici funzionali (gruppi acetile, fosfato, metile, ecc.) Altre volte vengono rimossi atomi o molecole, anche amminoacidi, in grado di attivare o rendere più efficiente la proteina Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

18 Alcune curiosità Una cellula di Escherichia coli contiene oltre ribosomi, che costituiscono il 25% del peso secco della cellula; I 2/3 del peso del ribosoma è dato da RNA ribosomale ed 1/3 da proteine; La funzione delle proteine non è stata ancora completamente chiarita, ma probabilmente la più importante è di tipo strutturale; Il ribosoma batterico è costituito da 2 subunità, denominate rispettivamente 50 e 30 S, con un diametro di 23 nm, mentre il ribosoma eucariotico è più grande con velocità di sedimentazione di 60 e 40 S Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

19 Si tratta di molecole RNA piccole, formate da 73 – 93 nucleotidi, con pm da – Ogni cellula contiene almeno 32 tipi di tRNA (alcuni riconoscono più di un codone) La forma, definita a trifoglio, viene schematizzata con un braccio lungo a cui è legato in cima lamminoacido corrispondente allanticodone Dalla parte opposta si trova il braccio con lanticodone specifico A rinforzo della struttura troviamo 2 anse o bracci Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s RNA transfer

20 Attivazione del tRNA Avviene nel citoplasma Lenzima responsabile delloperazione è chiamato amminoacil-tRNA sintetasi Per ogni amminoacido cè un diverso enzima responsabile Laggancio dellamminoacido al suo tRNA richiede il consumo di 1 ATP degradato però ad AMP ATP AMP + 2 Pi Loperazione raggiunge due scopi: attivare il messaggero e fare in modo che possa arrivare nella posizione corretta sul messaggero I possibili errori nello svolgimento del processo sono corretti dalla tRNA sintetasi (proofreading o correttore di bozze) La correzione è possibile solo a questo livello, una volta fatto lo sbaglio e non corretto successivamente nelle fasi successive non cè modo di porre rimedio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

21 Inizio sintesi proteica Limportanza del codone AUG, e quindi della metionina, nellinizio della sintesi proteica è testimoniato dal fatto che troviamo 2 diversi tRNA per la metionina, uno solo per il codone di inizio sequenza (tRNA Met ), laltro per i codoni di centro messaggio (tRNA fMet ) Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

22 Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s Formazione del complesso di inizio nei batteri I fattori di inizio IF-1 e IF-3 si legano al sito P, lo attivano e a quel punto il messaggero si lega alla subunità minore del ribosoma. Al sito P si appoggia il codone AUG che codifica metionina. Al codone si attacca il transfer UAC che trasporta fMet. Il processo è controllato dal fattore di inizio IF-2, attivato da GTP che nel dare energia al processo si trasforma in GDP, liberando una molecola di Pi

23 Il secondo amminoacil-tRNA entra nel ribosoma, si lega al sito A su cui si trova la seconda tripletta di nucleotidi. Il tRNA viene attivato da un fattore di allungamento, indicato con Tu, a sua volta caricato con GTP, che perdendo un Pi si trasforma in GDP fornendo lenergia necessaria al processo

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25 Tappe di inizio sintesi proteica La subunità minore del ribosoma viene attivata mediante lattacco di due fattori di inizio (fattore 1 e 3) al sito amminoacilico A ed in luogo periferico (negli eucarioti i fattori di inizio sono almeno 9) Il messaggero viene posizionato sulla subunità. La direzione 5 viene indicata dalla presenza ad inizio messaggero di 4 – 9 basi puriniche (sequenza di Shine-Dalgarno) Il tRNA Met viene posizionato sul codone di inizio sul sito P Vengono liberati i fattori di inizio Il ribosoma si ricompone con laggiunta della subunità maggiore Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

26 Allungamento Il tRNA corrispondente alla seconda tripletta, al momento appoggiata sul sito A, viene posizionato; Il GTP (guanosina tri-fosfato), legato al tranfer come attivatore, viene idrolizzato La peptidil trasferasi unisce i due amminoacidi con il legame peptidico; il primo tRNA resta privo del suo amminoacido (traslocazione); Il ribosoma scivola di una tripletta verso la terminazione 3; Giunto sul sito E, il tRNA scarico (deacilato) si stacca dal messaggero Un nuovo tRNA, complementare alla tripletta letta dal sito A, si appoggia sul messaggero; Una nuova traslocazione ha inizio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

27 Terminazione Dopo una serie di traslocazioni, il ribosoma legge il segnale di fine messaggio Un fattore di rilascio occupa il sito A A questo punto i fattori di terminazione (o di rilascio) idrolizzano lultimo legame che tiene unita la catena polipeptidica con lultimo tRNA, in posizione P Il tRNA scarico viene rilasciato dal sito P Il ribosoma si divide nelle due subunità Tutti i componenti vengono rilasciati e liberano il messaggero, che può ricominciare tutta loperazione Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

28 Regolazione dellespressione genica Processo 1: trascrizione Processo 2: modificazioni del mRNA post-trascrizione Processo 3: degradazione del mRNA Processo 4: traduzione Processo 5: modificazione delle proteine post- traduzione Processo 6: trasporto della proteina Processo 7: degradazione proteica Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

29 I principi della regolazione genica Alcuni geni in alcune cellule sono sempre attivi: questi sono chiamati geni costitutivi Il carattere non sottoposto a regolazione è chiamato espressione genica costitutiva I caratteri sottoposti a regolazione ambientale sono detti espressione genica regolata I prodotti dovuti a caratteri regolabili sono detti inducibili Il processo di attivazione dei geni regolabili è detto induzione Quando il gene viene bloccato si parla di carattere reprimibile Il processo che blocca il gene che determina il carattere da fermare è detto repressione Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

30 RNA polimerasi si lega al DNA La trascrizione avviene solo se lenzima riesce a legarsi al sito promotore Linterazione tra promotore ed RNA non è mono-dimensionale, può variare a seconda delle richieste della cellula: più il prodotto è richiesto e maggiore è la velocità di sintesi I fattori di specificità modificano la capacità dellRNA polimerasi di legarsi al promotore e dare inizio alle operazioni I repressori bloccano linterazione tra enzima e promotore Gli attivatori facilitano loperazione Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

31 Nei batteri i siti a cui si legano i repressori sono detti operatori e in genere sono vicini al promotore Se il repressore è legato alloperatore, lRNA polimerasi si blocca Il blocco dellattività enzimatica è detto regolazione negativa Leffettore è una molecola generalmente di piccole dimensioni che funge da segnale molecolare: si lega al repressore e lo modifica strutturalmente Il legame effettore – repressore modifica la velocità della trascrizione. A volte linterazione effettore – repressore modifica la conformazione tridimensionale della molecola finale e la lettura può avere inizio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

32 Regolazione negativa a) Il repressore è legato alloperatore, che è parte del promotore. La molecola segnale si lega al repressore e si libera il promotore per cui inizia la sintesi proteica b) Il repressore è legato alloperatore insieme alla molecola regolatrice. Il segnale esterno provoca il distacco della proteina regolatrice dal repressore che quindi libera il promotore per cui inizia la sintesi proteica

33 Gli attivatori, una volta legati al DNA, aumentano la velocità di sintesi (regolazione positiva) I siti a cui si legano gli attivatori, nei procarioti, è normalmente vicino al promotore A volte negli eucarioti si trovano attivatori legati a siti detti enhancer (incrementatori) distanti dal promotore A volte gli attivatori vengono attivati dalla molecola segnale, altre volte vengono bloccati da tale molecola. Pertanto la velocità di trascrizione può essere sia velocizzata, sia decrementata dalla presenza del segnale. Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

34 Regolazione positiva c) lattivatore si lega al promotore e parte la trascrizione. La molecola segnale si lega allattivatore, lattivatore si stacca dal promotore e la sintesi si blocca d) lattivatore è legato al promotore insieme alla molecola segnale. Quando il segnale si stacca dallattivatore, questo si stacca dal promotore e la sintesi si blocca

35 Gli operoni Nei procarioti si è trovato che diversi geni legati ad un unico processo di sintesi proteica sono riuniti in ununica unità detta operone Loperone comprende diversi geni (da 2 a 6, a volte 20), un unico sito per lattivatore, uno per loperatore-repressore ed un solo promotore Lo studio di tali operoni è iniziato con losservazione delloperone lac in Escherichia coli nel 1941 da J. Monod Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

36 Monod allestì colture di batteri chemioeterotrofi: il terreno di coltura era minerale e veniva aggiunto uno zucchero per volta Laggiunta di glucosio portava ad una crescita piuttosto veloce della colonia batterica, mentre laggiunta di lattosio (un disaccaride formato da galattosio e glucosio) causava un periodo di latenza più lungo ma una crescita altrettanto rigogliosa In blu la crescita normale della colonia con glucosio, in rosa con substrato di difficile assimilazione Mettendo entrambi gli zuccheri nel terreno di coltura si aveva una prima crescita veloce, sovrapponibile a quella con il glucosio, a cui segue un momento di pausa ed una seconda fase di crescita

37 Lipotesi di Monod fu che E.coli utilizzava glucosio fintanto che trovava questo zucchero come fonte di carbonio, e solo quando il glucosio termina, il battero rivolge le sue attenzioni al lattosio. A questo tipo di crescita venne dato il nome di crescita diauxica

38 Lipotesi, poi confermata dai lavori di laboratorio, era che E.coli utilizzava enzimi costitutivi, quelli per lutilizzo del glucosio che il battero ha sempre presenti nella cellula, e quando lo zucchero semplice termina, vengono prodotti gli enzimi in grado di utilizzare il lattosio (enzimi inducibili) Nel 1961 Jacob e Monod (premi Nobel per la medicina nel 1965) presentarono il primo modello di regolazione genica, loperone lattosio. Lo studio parte dallosservazione che in E.coli un solo difetto genetico porta alla perdita dei 3 enzimi codificati da quello che sarà poi chiamato operone lattosio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

39 Loperone lattosio Comprende i geni b-galattosidasi, galattoside permeasi e tiogalattoside transacetilasi b-galattosidasi: sistema enzimatico complesso in grado di catalizzare due reazioni: la principale porta allidrolisi del lattosio con liberazione di galattosio e glucosio, e la secondaria in grado di convertire il lattosio in allattosio Allattosio è linduttore per lintero processo galattoside permeasi: è una proteina di membrana con la funzione di catturare il lattosio presente nel mezzo di coltura tiogalattoside transacetilasi: sembra che abbia la funzione di eliminare i tiogalattosidi tossici fatti entrare dalla permeasi Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

40 Questo modello è detto di regolazione per induzione I 3 geni sono adiacenti Il modello è di regolazione negativa: il repressore, legato al DNA, inibisce la trascrizione in assenza di lattosio. Quando entra lattosio nella cellula, viene trasformato in allattosio dalle poche molecole di galattossidasi presenti nel citoplasma. La molecola segnale (linduttore allattosio) si lega al repressore e lo rimuove: da quel momento inizia la lettura del DNA Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

41 Ma in che modo lassociazione lattosio + glucosio causa la crescita diauxica? Si è scoperto negli anni 70 che loperone lac è attivato dallinduttore ma è sottoposto ad un ulteriore meccanismo di controllo dovuto ad una proteina detta attivatore CAP o CRP La proteina CRP è codificata da un gene distante dalloperone lac Questa proteina viene sintetizzata in forma inattiva e attivata da AMP ciclico (cAMP) La concentrazione di CRP inattivo nella cellula è costante La concentrazione di cAMP è basso con concentrazioni intracellulari alte di glucosio, si alza con labbassarsi delle concentrazioni di glucosio Quindi cAMP funge da messaggero in grado di avvisare E.coli della situazione cellulare del glucosio Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

42 Quindi il controllo delloperone è doppio: alta concentrazione di glucosio porta a basse concentrazioni di cAMP Viene consumato il glucosio a disposizione Quando il glucosio è ormai poco concentrato, si alza la concentrazione di cAMP A questo punto viene attivata la proteina CRP CRP attivata si lega alloperone su un sito a lato del promotore Parte la sintesi delle proteine codificate dalloperone Ma se non cè lattosio nellambiente loperone è comunque bloccato Se cè lattosio la galattosidasi ne trasforma una piccola parte in allolattosio che toglie il repressore alloperone legandosi ad esso A questo punto parte davvero la sintesi degli enzimi delloperone e il lattosio viene consumato Viene liberato il repressore che blocca loperone Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

43 Modello delloperone triptofano È la tipica repressione da prodotto finale In pratica quando manca il prodotto codificato dalloperone (5 geni), il repressore è inattivo Lalta concentrazione del prodotto (in questo modello il triptofano che funge da corepressore) porta allattivazione del repressore Il repressore attivato si lega alloperatore e si blocca la sintesi proteica legata allintero operone Anche per questo operone troviamo un attenuatore: si tratta di una sequenza leader (162 nucleotidi allestremità del messaggero) che comprende una coppia di triplette che codifica due codoni per il triptofano, disposti in successione Se il triptofano è ben presente saranno presenti tRNA carichi dellamminoacido Il processo di trascrizione è contemporaneo al processo della traduzione Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

44 La caratteristica peculiare del modello operone trp è legata al fatto che la regolazione non è solo produco – non produco ma cè anche la possibilità di regolare la velocità di tale processo Il controllo su tale meccanismo è dato da un processo detto attenuazione della trascrizione La trascrizione viene attenuata quando la richiesta dellamminoacido è scarsa o ci sono molte molecole presenti nel substrato Il meccanismo funziona in base alla presenza nella regione leader di 4 sequenze (chiamate semplicemente sequenze 1, che comprende i due codoni per triptofano- tRNA, 2, 3 e 4) in grado di regolare la velocità di produzione dellamminoacido Modelli simili vengono applicati per tutte le catene metaboliche procariotiche che portano alla produzione di amminoacidi o di molecole che si trovano in condizioni simili Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s

45 Se nella cellula il livello del triptofano è alto, viene letta tutta larea del leader ma i segmenti successivi (chiamati 3 e 4) si chiudono formando una forcina (o stelo) con limpedimento alla continuazione della trascrizione dei geni strutturali. Quindi si ha di fatto la creazione di un terminatore in grado di bloccare la trascrizione degli altri geni Se la quantità di triptofano è bassa lo stelo viene formato tra i segmenti 2 e 3, quindi più a monte; il ribosoma, in seguito alla carenza del tRNA legato al triptofano, trova i codoni iniziali liberi (segmento 1) per cui inizia la lettura dei geni codificati dal codone Questo modello non è esportabile pari pari agli eucarioti, che avendo una membrana nucleare e la divisione tra i processi di trascrizione e traduzione, Prof. Michele Segreto I.T.C. Primo Levi – Bollate a.s


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