ATOMI BIOLOGICAMENTE IMPORTANTI: Carbonio Ossigeno Azoto Zolfo Fosforo (quasi esclusivamente come fosfato) Questi elementi si combinano con H e formano molecole importanti negli organismi viventi H2O, NH3 e H2S se uno o più idrogeni di un idruro non metallico sono sostituiti con altri gruppi, es. residui alchilici, si ottengono composti del tipo: R-XHn-1, R-XHn-2-R, L’acqua origina alcoli (-OH) o eteri (R-O-R’) L’ammoniaca origina le ammine (R-NH2, R-NH-R’, R-N-R’R’’ L’acido solfidrico genera i tioli (R-SH)

L’ossidazione di questi gruppi funzionali genera nuovi gruppi funzionali: Ossidazione del tiolo (R-SH): genera un disolfuro R-S-S-R’ Ossidazione di un alcol primario genera un aldeide (R-CHO) e quindi un acido carbossilico (RCOOH) Ossidazione di un alcol secondario genera un chetone (R-CO-R) Un derivato dell’acido carbossilico con un alcol origina gli esteri (R-COO-R’) E per analogia l’acido carbossilico con i tioli origina i tioesteri (R-S-CO-R’) Infine dai carbossilici e le ammine primarie si originano le ammidi (R-NH-CO-R’)

MOLECOLE BIOLOGICAMENTE IMPORTANTI: Carboidrati Aminoacidi Acidi grassi Nucelotidi

ENERGETICA RIGUARDA LA CONSERVAZIONE E TRASFORMAZIONE DELL’ENERGIA NELLE CELLULE VIVENTI LAVORO: Energia e lavoro vengono espressi in J (=1N m) o cal (=4,187 J) Lavoro chimico ed energia chimica derivano dai legami chimici G0 è definita la forza propellente delle reazioni chimiche ed equivale alla differenza di energia libera standard, libera perché disponibile a compiere un lavoro

G0 è una funzione di stato che dipende dall’entalpia e dall’entropia coinvolte nelle modificazioni molecolari ENTALPIA: calore della reazione; le reazioni che liberano calore sono dette ESOTERMICHE (L’ENTALPIA E’ NEGATIVA perché il sistema perde calore) , quelle che utilizzano calore sono dette ENDOTERMICHE (L’ENTALPIA E’ POSITIVA perché il sistema acquista calore) Alcune reazioni SONO SPONTANEE anche se endotermiche; questo perché esiste un’altra funzione di stato che influenza il decorso delle reazioni, l’entropia ENTROPIA: grado di disordine; quanto più è elevata l’entropia di un sistema, tanto più basso è il suo grado di ordine

Entalpia ed entropia determinano quindi l’andamento dela reazione e sono espresse nella relazione matematica di Gibbs: G = H - T S Poiché una reazione è favorita quando S è positivo e H è negativo, se ne deduce che saranno spontanee le reazioni che hanno un G minore di 0 CALCOLO DELLA VARIAZIONE DI ENERGIA LIBERA G G = G0’ + RT lg keq All’equilibrio G = 0, per cui G0’ = - RT lg keq

Nelle reazioni redox: G = -nFE0’ dove E0’ differenza del potenziale redox dell’ossidante e quello del riducente

CINETICA CHIMICA Indipendentemente dal valore di G0 la maggior parte delle reazioni avviene molto lentamente in quanto i reagenti per poter reagire debbono superare una barriera energetica (barriera di potenziale chimico) definita ENEGRIA DI ATTIVAZIONE Vediamo questa barriera come la media dei potenziali energetici di tutti i reagenti coinvolti nella reazione La VELOCITA’ DI REAZIONE è data dalla riduzione della concentrazione dei reagenti (o dall’aumento della concentrazione dei prodotti) nell’unità di tempo

ORDINE DELLA REAZIONE L’ordine è influenzato dalla barriera energetica, ma anche dalla concentrazione dei reagenti La reazione è di PRIMO ORDINE quando è direttamente proporzionale alla concentrazione di UN SOLO reagente Di SECONDO ORDINE se dipende dalla concentrazione di due reagenti

CATALISI ENZIMATICA ENZIMI come catalizzatori organici che per la maggior parte sono PROTEINE Il catalizzatore apre nuove vie ad una reazione che determinano la velocizzazione della reazione Il catalizzatore NON influenza la termodinamica della reazione E’ oramai accertato che gli enzimi stabilizzano lo stato di transizione

CINETICA DEGLI ENZIMI Primo step è la formazione del complesso ES Il modello di Michaelis-Menten prevede anche che il substrato S una volta legato reagisca velocemente e generi il prodotto P Se applichiamo la legge di azione di massa risulta che dalla dissociazione di ES: [E][S]/[ES] = km O anche km = (k-1+k2)/k1 o meglio costanti di dissociazione/costante di formazione

CINETICA DEGLI ENZIMI Primo step è la formazione del complesso ES Il modello di Michaelis-Menten prevede anche che il substrato S una volta legato reagisca velocemente e generi il prodotto P Se applichiamo la legge di azione di massa risulta che dalla dissociazione di ES: [E][S]/[ES] = km O anche km = (k-1+k2)/k1 o meglio costanti di dissociazione/costante di formazione

RELAZIONE DI MICHAELIS- MENTEN La km è anche uguale alla concentrazione del substrati alla quale la velocità della reazione è uguale ½ della Vmax ed indica l’AFFINITA’ enzima-substrato V = Vmax[S]/Km + [S]

METODO DEI DOPPI RECIPROCI La relazione V = (Vmax[S])/(Km + [S]) viene convertita nei reciproci (1/v ed 1/[S]) 1/V = (Km + [S])/(Vmax[S]) Separando i componenti del numeratore: 1/V = (Km /Vmax[S]) + ([S]/Vmax[S]) Semplificando : 1/V = (Km/Vmax)[S]) + (1/Vmax)