amminoacidi e proteine ione dipolare zwitterione

proteine………polipeptidi Struttura collagene, cheratina in pelle, ossa, capelli etc Catalisi enzimi Movimento miosina e actina nelle fibre muscolari Trasporto emoglobina Ormoni insulina, ormone della crescita Regolazione di funzioni biologiche sintesi di proteine Materiali tela del ragno, seta

pKa della catena laterale, pK a_2 3.86 4.07 13 10.07 pKa_2 12.48 6.00 10.53

Strutturia primaria di polipeptidi e proteine: sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica oligopeptide

titolazione di un amminoacido

Titolazione acido base: HCl (?) + NaOH (titolo noto)

Elettroforesi Tecnica di separazione degli amminoacidi a pH = 6.02

legame peptidico Linus Pauling, 1930

tripeptide

Strutturia primaria di polipeptidi e proteine: sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica oligopeptide

Tecniche di degradazione delle proteine

Tecniche di degradazione delle proteine degradazione di Edman

cromatografia a scambio ionico

a-elica 3.6 amminoacidi per giro struttura secondaria: arrangiamento degli amminoacidi vicini uno rispetto all’altro (conformazioni) legame idrogeno -C=O………....H-N- a-elica 3.6 amminoacidi per giro legame H ogni quattro AA

struttura secondaria: conformazione b a foglietto catene In direzioni opposte – antiparallele legami H intercatena legame peptidico trans – come in a-elica gruppi R sopra e sotto il piano

struttura terziaria: sistemazione tridimensionale di tutti gli atomi della catena legami disolfuro, legami idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti salini

Natura dei legami e interazioni intracatena che promuovono la struttura terziaria: legami disolfuro, legami idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti salini

modello a nastro della mioglobina Mioglobina: otto sezioni ad a-elica, la più lunga 24 aa, la più corta 7 aa gruppo eme modello a nastro della mioglobina

struttura quaternaria: formazione di aggregati tra catene polipeptidiche alcune proteine sono formate da più catene polipeptidiche unite da legami non covalenti modello a nastro della emoglobina: catene a in porpora: 2 di 141 aa catene b in giallo: 2 di 146 aa

titolazione di un amminoacido