“Without proteins, life would not exist. And neither would any of us “Without proteins, life would not exist. And neither would any of us.……Neither would Amos for that matter. 50 years ago and a little more, proteins were hard at work in that little spermatozoon which wriggled towards its mate. When it reached its other half, dozens of proteins made quite sure that no other would get a chance. A cell was born. The first. The very beginning of a human being. And from there, with the help of billions of proteins, millions and millions of divisions occurred. Proteins supplied energy and ferried chemicals, they triggered off pathways and monitored rates, transcribed DNA and translated RNA, built networks and provided heat. They let a heart beat, ears hear, eyes see, legs walk and they designed the mould from which a mind could grow. Undoubtedly, there is not much we would be without these remarkable molecules……..” On the occasion of Amos Bairoch’s 50th Birthday Cross-references to Swiss-Prot Amos is behind each one of them. The first ever entered: Cytochrome c, then: P00001 and now: P99999 Protein Spotlight (ISSN 1424-4721), http://www.proteinspotlight.org, is published by the Swiss-Prot group at the Swiss Institute of Bioinformatics (SIB). Authorization to photocopy or reproduce this article for internal or personal use is granted by the SIB provided its content is not modified. Please enquire at spotlight@isb-sib.ch for redistribution or commercial usage.

FUNZIONI DELLE PROTEINE Tessuto connettivo (collagene) Capelli, peli, unghie (cheratine) STRUTTURALE Legamenti e vasi sanguigni (elastina) Lana, seta (cheratine, fibroina) CATALITICA Enzimi Contrazione muscolare (actina, miosina) CONTRAZIONE E MOVIMENTO Cilia e flagelli cellulari

FUNZIONI DELLE PROTEINE Sangue (emoglobina) Muscoli (mioglobina) TRASPORTO E DEPOSITO Plasma (albumina) RISPOSTA IMMUNITARIA Anticorpi (immunoglobuline) Ormoni (insulina) REGOLAZIONE Proteine che legano il DNA (istoni) COAGULAZIONE DEL SANGUE

Sequenza di a-elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria PRIMARIA: sequenza di amminoacidi legati tra loro attraverso legami peptidici SECONDARIA:ripiegamento regolare della catena polipeptidica dovuto all’interazione tra residui amminoacidici adiacenti TERZIARIA:Ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica già organizzata in una struttura secondaria QUATERNARIA: interazione tra più catene polipeptidiche (subunità), non è presente in tutte le proteine

I tipi più comuni di struttura secondaria sono SECONDARIA:ripiegamento regolare della catena polipeptidica dovuto all’interazione tra residui amminoacidici adiacenti I tipi più comuni di struttura secondaria sono a-elica la catena polipeptidica è arrotolata intorno ad un asse immaginario Le catene laterali R dei residui amminoacidici sporgono all’esterno dell’asse dell’elica Ciascun gruppo CO di un legame peptidico forma un legame idrogeno con il gruppo NH dell’amminoacido che si trova 4 residui più avanti nella sequenza lineare Tutti i gruppi CO e NH dei legami peptidici sono uniti da legami idrogeno

3,6 residui amminoacidici Sequenza di a-elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria Carbonio Idrogeno Ossigeno Azoto Gruppo R Carbossi-terminale Ammino-terminale 3,6 residui a-elica 1 giro di elica = 3,6 residui amminoacidici Legami idrogeno

Le catene laterali R dei residui amminoacidici sporgono all’esterno dell’asse dell’elica

Foglietto b la catena polipeptidica si estende con un andamento a zig-zag i legami idrogeno si formano tra segmenti adiacenti della catena polipeptidica Tutti i gruppi CO e NH dei legami peptidici sono uniti da legami idrogeno Le catene laterali R dei residui sporgono all’esterno della struttura a zig-zag

Foglietto b-parallelo Legami idrogeno Vista dall’alto Vista laterale

Foglietto b-antiparallelo Vista dall’alto Vista laterale Legami idrogeno Foglietto b-antiparallelo