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Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine CristallografiaSpettroscopia Simulazioni.

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Presentazione sul tema: "Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine CristallografiaSpettroscopia Simulazioni."— Transcript della presentazione:

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2 Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine CristallografiaSpettroscopia Simulazioni

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4 Proteine ed enzimi sono in realta’ delle molecole flessibili I movimenti sono indispensabile per la funzione Studi recenti teorici e sperimentali svolti a dimostrare la stretta relazione fra la funzione svolta e la rispettiva dinamica molecolare

5 Il lisozima e’ una proteina che idrolizza componente Polisaccaridica del peptidoglicano N acetil glucosamina-(B 1->4) -N acetil muramico N-acetilglucosamina e’ un’inibitore competitivo che si lega nella tasca idrofobica 4

6 Interazione peptide-proteina 5.

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8 6. ATP sintasi: un esempio di motore molecolare F1= 3 , 3 , 1 , 1 , 1 , F0 = c, 2 b, 1 a ROTORE anello c TRASMISSIONE stelo ,  STATORE 3 , 3 , ( , 2b) Canale protonico dato da subunità a e subunità c

9 7 interazione con la subunità  rende le subunità  non equivalenti Rilassata = lega ADP 3 - e HPO Tesa = lega ATP Aperta = rilascia il nucleotide

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13 1. Nel muscolo a riposo le teste di miosina sono dissociate dall’actina e legano ADP+ fosfato. 2. Il legamedella testa della miosina con l’actina stimola il primo cambiamento conformazionale con il rilascio di fosfato. 3. Questo rilascio induce il successivo cambiamento conformazionale della testa della miosina – colpo di potenza in cui le teste della miosina si piegano di 45 gradi- con distacco dell’ADP. 4. Il successivo legame di ATP provoca un altro cambiamento conformazionale con il distacco della miosina dalla actina 5. L’idrolisi dell’ATP induce l’ultimo cambiamento conformazionale del ciclo ponendo la testa della miosina quasi perpendicolare all’asse del filamento stesso (forma ad alta energia). La miosina è pronta per un altro ciclo.

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