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Il rapporto k cat /K m (costante di specificità) è una misura dellefficienza catalitica di un enzima: è la costante di secondordine con cui E ed S reagiscono.

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Presentazione sul tema: "Il rapporto k cat /K m (costante di specificità) è una misura dellefficienza catalitica di un enzima: è la costante di secondordine con cui E ed S reagiscono."— Transcript della presentazione:

1 Il rapporto k cat /K m (costante di specificità) è una misura dellefficienza catalitica di un enzima: è la costante di secondordine con cui E ed S reagiscono per dare P E+S P k cat /K m Lenergia di legame del substrato abbassa lenergia di attivazione di k cat /K m [E TOT ] [E]

2 att E+S ES ES ± E+P k cat /K m RT ln(k cat /K m ) = RT ln(K B T/h) - G att G S G ± E+S ES ± E+P G att RT ln(k cat /K m ) = RT ln(K B T/h) - G ± - G S G att = G ± + G S att

3 RT ln(k cat /K m ) = RT ln(K B T/h) - G ± - G S G att = G ± + G S

4 La massima energia di legame tra enzima e substrato si ha quando ogni gruppo chimico del substrato viene alloggiato in un sito complementare dellenzima. Tuttavia, siccome la struttura del substrato cambia durante la reazione, divenendo prima lo stato di transizione e poi i substrati, lenzima può essere complementare ad una sola forma del substrato. Come vedremo, dal punto di vista della catalisi, è vantaggioso che lenzima sia complementare allo stato di transizione, piuttosto che al substrato.

5 [S] >> K m v = k cat [E 0 ] Uniform binding energy effect (no advantage) K m k cat = Differential binding energy effect (disadvantage) K m k cat Differential binding energy effect (advantage) K m = k cat

6 [S] << K m v = k cat /Km [S][E] Uniform binding energy effect (advantage) K m k cat Differential binding energy effect (mild advantage) K m k cat = Differential binding energy effect (advantage) K m = k cat

7 G b = massima energia di legame disponibile G R = variazione di energia avversa dovuta alla scarsa complementarità G 0 ± = energia di attivazione dovuta alla rottura e formazione di legami Massima complementarità con lo stato di transizione () G att = G 0 ± + G b Massima complementarità con il substrato (------) G att = G 0 ± + G b + G R La complementarità tra enzima e substrato comporta che k cat /K m sia la massima

8 Evoluzione della massima costante di velocità: Legame debole del substrato Legame forte dello stato di transizione Per valori di k cat / K m costanti, le velocità massime si hanno per K m > [S]

9 [E TOT ] [E]

10 Fanno eccezione gli enzimi che catalizzano tappe di controllo 1.Il valore di k cat /K m è massimo se lenzima è complementare allo stato di transizione. 2.La [E] è massima quando la Km è grande, così che la maggior parte dellenzima è in forma libera Levoluzione di un enzima può essere schematizzata in due punti:

11 Distribuzione dei valori di K m / [S] per gli enzimi glicolitici

12 Il concetto di distorsione del substrato di Haldane

13 EsochinasiD-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H + Adattamento indotto

14 EsochinasiD-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H + Adattamento indotto

15 Legame non produttivo

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