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La Tenerezza della Carne Prof. Paolo POLIDORI Università degli Studi di Camerino.

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Presentazione sul tema: "La Tenerezza della Carne Prof. Paolo POLIDORI Università degli Studi di Camerino."— Transcript della presentazione:

1 La Tenerezza della Carne Prof. Paolo POLIDORI Università degli Studi di Camerino

2 Trasformazione Muscolo-Carne Tessuto Muscolare Utilizzato per la locomozione negli animali superiori, utilizzato per fini alimentari dalluomo: in tale contesto è definito CARNE. Morte Animale Cessa il flusso sanguigno da e verso il muscolo: mancano fonti di energia e di ossigeno per le funzioni muscolari. I prodotti del metabolismo non possono più essere rimossi e si accumulano nel tessuto.

3 Muscoli Costituiti da 2 tipi di fibre, Bianche e Rosse, presenti in rapporto diverso a seconda del tipo di muscolo. Un muscolo è generalmente costituito da una miscela eterogenea dei 2 tipi di fibre. I muscoli rossi sono previsti e strutturati per il metabolismo aerobico, mentre i muscoli bianchi sono designati per il metabolismo glicolitico. Nella carne suina è considerato un muscolo rosso quello costituito da più del 40% di fibre rosse, mentre è ritenuto bianco quello che contiene meno del 30% di fibre rosse.

4 Metabolismo Post Mortem ATP: adenosin-trifosfato, principale composto altamente eneregtico della cellula, utilizzato per una vasta gamma di reazioni metaboliche incluso il trasporto di ioni. CP: creatina fosfato, altro composto altamente energetico presente in significative concentrazioni, serve per bilanciare i livelli di ATP. In vivo lATP viene ricostituito sia dal metabolismo ossidativo che dalla glicolisi anaerobia; con la morte dellanimale cessa lapporto di sangue, non cè più alcuna fonte di ossigeno e la produzione di ATP si blocca.

5 Deplezione ATP Con la morte dellanimale lATP tende gradualmente a trasformarsi in acido lattico: come conseguenza il valore di pH del muscolo si abbassa. pH 6,9-7,0: animale vivo pH 6,3: 15% ATP demolito pH 5,9-6,0: 50% ATP demolito pH 5,6-5,7: 90% ATP demolito I tempi della deplezione dipendono dalla T: labbassamento del pH è rapido con T pari a 37°C, mentre a T<10°C labbassamento è molto lento.

6 RIGOR MORTIS Passaggio da un tessuto muscolare estensibile e contrattile ad uno pressoché inestensibile e totalmente resistente agli stimoli elettrici. ATP e pH diminuiscono contemporaneamente durante il processo di instaurazione del Rigor Mortis, così come è notevole la diminuzione della capacità di ritenzione idrica. Il processo del Rigor Mortis può durare, nel bovino adulto, circa 6 ore se la carcassa è tenuta a 37°C, oppure più di 24 ore se è tenuta a 7°C.

7 Contrazione Muscolare da Freddo Il processo del Rigor Mortis è accompagnato da indurimento e rassodamento del muscolo, che tende ad accorciarsi e perdere di elasticità. In questa fase le due proteine actina e miosina si saldano a dare actomiosina. Il processo del Rigor Mortis si instaura lentamente (molte ore) e a bassi valori di pH ( 6,7).

8 Contrazione da Freddo nelle Diverse Specie Animali La contrazione da freddo si verifica quando la T del muscolo scende sotto gli 11°C prima che il pH raggiunga il valore di 6,2. Lentità della contrazione è maggiore nei muscoli con una significativa presenza di fibre rosse. Coniglio molte fibre bianche non contrae Suino alta presenza fibre bianche contrae poco Bovino e Agnello mostrano la tipica contrazione da freddo delle fibre rosse.

9 Cause della Contrazione da Freddo La causa basilare della contrazione da freddo è linabilità del sarcomero, sotto linfluenza delle basse T, di segregare e legare il Calcio in eccesso, causandone il rilascio nello spazio miofibrillare. Nei muscoli bianchi è presente una maggiore quantità di ATP rispetto ai muscoli rossi, e questa energia viene sfruttata per legare il Calcio e ridurre o prevenire quindi lentità della contrazione muscolare da freddo. Esiste una relazione tra contrazione da freddo e resistenza al taglio: per valori compresi fra il % di contrazione si sviluppa la massima resistenza al taglio da parte del muscolo.

10 Durezza – Tenerezza della Carne Durezza insita: Dovuta alla quantità di tessuto connettivo presente nella carne. Perdita di Tenerezza: Dovuta ai cambiamenti configurazionali (contrazioni) delle proteine contrattili del muscolo (actina e miosina). Massima Durezza: È causata dalla presenza di una contrazione muscolare compresa fra il 20 ed il 40%.

11 Effetti della Contrazione sulla Tenerezza Se un muscolo contrae del 30% o più, la tenerzza della carne sarà peggiorata in misura maggiore di quanto possano incidere i normali fattori quali razza, età, maturazione, ecc. Alcuni muscoli (Longissimus, Semimembranosus, Triceps brachii) subiscono la contrazione da freddo (o da disgelo) anche se si tengono le carcasse intatte, senza rimuovere il muscolo. La durezza della carne provocata dal raffreddamento o congelamento post mortem è dovuta solamente alle interazioni actina-miosina, non alla presenza di tessuto connettivo.

12 Contrazione da Disgelo Non avviene se il muscolo viene congelato quando si è già verificato il rigor mortis. Uno scongelamento lento, cioè un muscolo tenuto a T appena superiore al punto di congelamento per h, previene la contrazione da disgelo. Un rapido scongelamento (T>35-40°C) oppure una cottura direttamene dallo stato congelato può far raggiungere contrazioni fino all80% della lunghezza. Queste contrazioni sono accompagnate da distruzione del tessuto, e la perdita di liquido dal muscolo può arrivare al 30% o più del peso iniziale. La contrazione da disgelo è più frequente nei muscoli di specie animali che non subiscono la contrazione da freddo, quali il maiale, il coniglio e la rana.

13 Entità Contrazione da Freddo Muscolo bovino/ovino: Posto orizzontalmente a 15-20°C poche ore dopo la macellazione, contrae di circa il 10%. Posto orizzontalmente a 0-10°C, contrae di circa il 50% o anche più. Posto in ambiente freddo 24 h dopo la macellazione, non contrae, in quanto si è quasi ultimato il processo del Rigor Mortis (24-36 h nel bovino, h nellagnello). La Legge impone però di mettere le carcasse in cella frigorifera entro 3 h dalla macellazione.

14 Prevenzione della Contrazione da Freddo Ritardare di alcune ore lesposizione della carcassa alle T di raffreddamento e di congelamento: implica però problemi sanitari (crescita microbica) e tecnologici. Stiramento del muscolo: tecnica poco pratica, ormai desueta. Stimolazione elettrica della carcassa.

15 Stimolazione Elettrica delle Carcasse Accelera linstaurarsi del Rigor Mortis, prevenendo la contrazione e lindurimento del muscolo associato con essa. Provoca una rapida diminuzione del pH post mortem, con conseguente accelerazione della glicolisi e deplezione dellATP. Provoca disgregazione fisica dei tessuti stimolati. Aumenta la tenerezza della carne. Migliora il colore della carne. Permette di disossare prima il muscolo.

16 Parametri Tecnici Stimolazione Elettrica Sono stati usati voltaggi e tempi di stimolazione differenti; se la stimolazione è in ritardo rispetto alla macellazione, risultano più efficaci gli alti voltaggi. Laumento della tenerezza della carne dopo il trattamento di stimolazione elettrica può essere dovuto al rilascio di enzimi lisosomali oppure può essere dovuto allo stiramento o allungamento delle miofibrille durante la fase di elettro-stimolazione.

17 Conservazione della Carne La conservazione e maturazione (FROLLATURA) della carne a T refrigerata (1-5°C) ha un effetto benefico sulla tenerezza finale: è accertato che la proteolisi naturale del tessuto connettivo e delle fibre muscolari che si verifica durante la maturazione della carne è dovuta alla presenza di proteinasi muscolari (enzimi del sistema calpaina/calpastatina). Sebbene lesatto meccanismo per cui la carne acquista tenerezza durante la maturazione non sia completamente chiaro, esso appare collegato alla parziale idrolisi delle proteine sia del tessuto connettivo che delle miofibrille.

18 Tempo di Maturazione delle Carcasse di Alcune Specie di Animali da Carne necessario per portare i Valori di Resistenza al taglio del Muscolo Longissimus sotto i 7 kg/cm 2 Bovino adulto15 gg Vitellone 18 mesi< 10 gg Coniglio10-15 gg Suino (100 kg)< 5 gg Agnello< 10 gg

19 Valore Nutrizionale della Carne Tessuto muscolare striato Fibre grossolane, costituite da fibre più piccole, risultanti dallaggregazione di sottilissime fibrille (Miofibrille). Più sono corte le miofibrille più la carne è tenera e digeribile. Tessuto adiposo Costituito da grassi neutri (trigliceridi) e altri grassi più complessi. Tessuto connettivo Costituito da collagene ed elastina, è di colore biancastro.

20 Colore della Carne Influenzato dal contenuto di Mioglobina, proteina costituita da un composto ferro-porfirinico, lEME, combinato con una semplice proteina di globina. LEME agisce legando ossigeno a dare Ossimioglobina, di colore rosso vivace, nettamente diversa dalla mioglobina allo stato ridotto (nel muscolo), di colore rosso scuro. Pertanto esponendo un taglio di carne allaria, si avrà il passaggio di colore da ROSSO SCURO (Mioglobina ridotta) a ROSSO VIVO (Mioglobina ossidata), attraverso un meccanismo di ossigenazione che avviene generalmente in circa 30 minuti.

21 Contenuto di Mioglobina nel Tessuto Muscolare di Specie Diverse Suino1-3 mg/g muscolo Agnello4-8 mg/g muscolo Bovino adulto4-10 mg/g muscolo Vitello carne bianca1-3 mg/g muscolo Toro fine carriera16-20 mg/g muscolo Pollo0,1-2 mg/g muscolo

22 Proteine del Tessuto Muscolare - 1 Miosina Rappresenta circa il 55% delle proteine totali del tessuto muscolare. E costituita da 2 catene pesanti (Heavy chains) del peso molecolare di circa daltons e da 4 catene leggere (Light chains) del peso molecolare di circa daltons. Actina Costituisce circa il 25% delle proteine muscolari, ha un peso molecolare di circa daltons.

23 Proteine del Tessuto Muscolare - 2 Tropomiosina Meno rappresentata rispetto alle prime due, interagisce con i monomeri dellactina ed è associata ad un complesso di troponina. Troponina. Molecola globulare costituita da 3 sub-unità: 1.Troponina T, collegata con la tropomiosina 2.Troponina I, collegata con lactina 3.Troponina C, che presenta unelevata affinità per gli ioni Calcio

24 Contenuto in Ferro della Carne Il Ferro contenuto nella carne è più facilmente assimilabile di quello presente nei vegetali, in quanto inserito nel composto organico EME che viene utilizzato direttamente dallorganismo nella formazione dellemoglobina. Nelle frattaglie cè una maggior presenza di ferro e di altri minerali. La carne si caratterizza inoltre per il buon contenuto di Vitamine del complesso B, in particolare la Vitamina B 12, definita fattore antianemico, e la Vitamina B 1, che è però molto termolabile e poco resistente al calore.

25 Tessuto Connettivo - Collagene Il collagene è la proteina più abbondante nei vertebrati superiori; è presente nella matrice extra-cellulare dei tessuti connettivi, di solito associato con proteoglicani, glicoproteine ed elastina. Si tratta di una grossa proteina fibrosa la cui unità fondamentale è rappresentata da una molecola a forma di spirale denominata Tropocollagene, del peso di circa daltons, lunga circa Å e con un diametro di circa 15 Å. Ciascuna molecola di tropocollagene è costituita da 3 catene polipeptidiche avvolte in una triplice elica: (Gly – X – Y) 333 Gly= glicina, X = prolina, Y = idrossiprolina. La tripletta di questi aminoacidi si ripete 333 volte.

26 Tessuto Connettivo - Elastina Composta prevalentemente da Glicina, Prolina e da altri residui idrofobici. Il peso molecolare è di circa daltons; la proteina elastina è idrolizzata da specifiche elastasi, secrete dai leucociti, dai macrofagi e a livello del pancreas. La quantità di tessuto connettivo aumenta con laumentare delletà di un animale, e va a costituire la durezza insita della carne, non modificabile neppure a seguito di un adeguato periodo di frollatura della carcassa.

27 Grazie dellattenzione


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