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Aminoacidi e Proteine. Funzioni Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..)

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Presentazione sul tema: "Aminoacidi e Proteine. Funzioni Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..)"— Transcript della presentazione:

1 Aminoacidi e Proteine

2 Funzioni Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) Riserva energetica ( <

3 Struttura degli Aminoacidi Aminoacidi (20) Aminoacidi (20) essenziali - Met,Tre,Lys,Iso,Val, - Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*) Gruppo amminico (NH 2 ) Gruppo amminico (NH 2 ) Gruppo carbossilico (COOH) Gruppo carbossilico (COOH) Idrogeno Idrogeno

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5 Non polari

6 aromatici

7 Polari, non carichi

8 Carichi positivi

9 Carichi negativi

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12 Il 21° aminoacido……..

13 Legame peptidico Legame peptidico unisce due AA Legame peptidico unisce due AA - Il legame coinvolge il gruppo carbossilico di A ed il gruppo Amminico di B - Oligopeptidi (2-7 aa) - Polipeptidi (8-49 aa) - Proteine (>>50 aa) A A A B

14 A B C-N 1.49 A C=N 1.27 A Leg.peptidico 1.32 A

15 Estremità amino-terminale Estremità carbossi-terminale

16 Livelli strutturali delle proteine Struttura primaria : Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina insulina

17 Derivati di AA -tiroxina (tirosina) -dopamina(tirosina) -Istammina(istidina) -GABA (glutammato) AA non proteici

18 Struttura secondaria delle proteine Ripetizione regolare e ricorrente di una struttura nello spazio lungo la catena polipeptidica: Ripetizione regolare e ricorrente di una struttura nello spazio lungo la catena polipeptidica:  - elica  - elica  - foglietto  - foglietto Random coil Random coil

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20  - elica Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H I gruppi R sono rivolti verso l’esterno I gruppi R sono rivolti verso l’esterno

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22  - foglietto Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O and N-H Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O and N-H I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano

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25 Random coil Struttura secondaria non ripetitiva, casuale. Struttura secondaria non ripetitiva, casuale.

26 Proteine fibrose ( solo struttura secondaria ): cheratina, collagene, fibroina

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29 Fibroina della seta

30 Struttura terziaria delle proteine Indica il modo nel quale le strutture secondarie si ripiegano nello spazio e formano proteine di tipo globulare. Indica il modo nel quale le strutture secondarie si ripiegano nello spazio e formano proteine di tipo globulare.

31 mioglobina

32 Legame non fortissimo, rende possibile modifiche nella struttura della proteina (tipo funzionale) Legame non fortissimo, rende possibile modifiche nella struttura della proteina (tipo funzionale) Hydrogen bond Struttura terziaria – legame idrogeno

33 Struttura terziaria- ponte disolfuro 2 cysteine 2 cysteine

34 Struttura terziaria – ponti salini Gruppi carichi (+ e -) delle catene laterali R interagiscono tra di loro Gruppi carichi (+ e -) delle catene laterali R interagiscono tra di loro

35 Strutture terziarie – interazion idrofobiche Attrazione di gruppi R non-polari. Attrazione di gruppi R non-polari. Interazione non forte ma molto frequente Interazione non forte ma molto frequente I gruppi non polari respingono molecole cariche e polari. I gruppi non polari respingono molecole cariche e polari.

36 Elementi ricorrenti di struttura terziaria

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39 Struttura quaternaria Alcune proteine “oligomeriche” sono costituite da piu’ catene polipeptidiche. La struttura 4°, indica la disposizione nello spazio di queste catene. Alcune proteine “oligomeriche” sono costituite da piu’ catene polipeptidiche. La struttura 4°, indica la disposizione nello spazio di queste catene. Proteine“oligomeriche” sono regolate nella loro funzione (emoglobina) Proteine“oligomeriche” sono regolate nella loro funzione (emoglobina)

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41 Struttura delle proteine – Tipologia di legami coinvolti Peptidico (1°) Peptidico (1°) Idrogeno (2°,4°) Idrogeno (2°,4°) Ponte disolfuro (3°) Ponte disolfuro (3°) Ponte salino o interazione ionica (3°,4°) Ponte salino o interazione ionica (3°,4°) Forze idrofobiche (3°) Forze idrofobiche (3°)


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