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Le proteine sono tra le molecole organiche più diffuse. Esse costituiscono oltre il 50% in peso secco nella maggior parte dei viventi. Nei vegetali sono.

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2 Le proteine sono tra le molecole organiche più diffuse. Esse costituiscono oltre il 50% in peso secco nella maggior parte dei viventi. Nei vegetali sono presenti in % minore per via del loro alto contenuto in cellulosa. Le proteine svolgono funzione strutturale, regolatrice, di trasporto ed energetica.

3 Le proteine sono tutte polimeri di molecole chiamate AMMINOACIDI disposte in maniera lineare. Le proteine sono grosse molecole formate da centinaia di amminoacidi in sequenza. Gli amminoacidi sono di 20 tipi diversi ma tutti con una struttura di questo tipo: STRUTTURA DELLE PROTEINE OH C-OHH-N R C H

4 Gli amminoacidi si differenziano per il gruppo R in 20 diversi tipi. Il numero di possibili combinazioni dei 20 amminoacidi rende possibile lesistenza di unenorme varietà di proteine. Gli organismi tuttavia sintetizzano solo una parte delle proteine possibili. Gli amminoacidi si legano luno allaltro con una reazione di CONDENSAZIONE : H-N-C-C- OH H -N-C-C-OH RR HHHH H2OH2O OO

5 Il legame che si forma è detto LEGAME PEPTIDICO H-N-C-C N-C-C-OH HHHHOO RR

6 Per poter costruire le proteine una cellula deve avere a disposizione non solo una quantità sufficiente di amminoacidi, ma anche unelevato numero di amminoacidi per ognuno dei 20 tipi. Gli animali, però, sono in grado di sintetizzare solo alcuni dei propri amminoacidi: tutti gli altri devono procurarseli dallesterno cibandosi di vegetali o di carne di erbivori. Gli amminoacidi che gli animali non sanno fabbricare si dicono ESSENZIALI.

7 Nelle proteine gli amminoacidi si susseguono uno dopo laltro in lunghe sequenze. Questa sequenza lineare dettata dal nucleo della cellula, si dice STRUTTURA PRIMARIA. Ogni proteina ha la sua struttura primaria che ne determina sia la forma che la funzione.

8 Una volta assemblata la proteina, possono aver luogo delle interazioni deboli tra i vari amminoacidi che la fanno ripiegare su se stessa in una configurazione semplice detta STRUTTURA SECONDARIA. Le interazioni che si formano, dette legami idrogeno, si formano e si spezzano facilmente per cui le proteine con questo tipo di struttura sono elastiche. Hanno struttura secondaria di questo tipo la cheratina e la miosina. Altre proteine sono costituite da lunghe catene parallele e collegate da legami idrogeno che si dicono a foglietto ripiegato. Un esempio è la seta o il filo di ragnatela. Altre ancora, come il collagene, si avvolgono tre per volta a formare una specie di cavo. Tutte le proteine con struttura secondaria si dicono FIBROSE.

9 STRUTTURA TERZIARIA In altre proteine, dette proteine globulari, la struttura primaria si raggomitola per il risultato di interazioni tra i gruppi R dei vari amminoacidi che le compongono. Gli organismi viventi sintetizzano un gran numero di proteine globulari come gli anticorpi, i recettori di membrana e gli enzimi. Glucochinasi

10 STRUTTURA QUATERNARIA Molte proteine sono formate da più di una catena di polipeptidi; Queste catene sono tenute insieme da legami idrogeno e altre forze. Questo livello di organizzazione costituisce la STRUTTURA QUATERNARIA di una proteina. Le strutture tridimensionali delle proteine condizionano fortemente le loro funzioni specifiche. Struttura secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina dipendono però dalla sua struttura primaria, cioè dalla sequenza degli amminoacidi.

11 Struttura terziaria e quaternaria delle emoglobine Tratto da Mathews-Van Holde-Ahern Biochimica

12 LANEMIA FALCIFORME A volte, a causa di una mutazione genetica, le istruzioni per la sintesi di una proteina arrivano modificate e la sua struttura primaria cambia. Questa modifica può influire sulla conformazione e sulla funzionalità della proteina. Un esempio è la sostituzione di un amminoacido (acido glutammico) con un altro (valina) in 2 delle 4 subunità dellemoglobina. Questa anomalia modifica sia la forma dellemoglobina che quella dei globuli rossi che la contengono che assumono una forma falciforme. Questa forma riduce lefficienza dei globuli rossi nel trasportare lossigeno ai tessuti.

13 GLOBULI ROSSI A CONFRONTO In queste due immagini si può confrontare la conformazione di globuli rossi normali con quella di globuli rossi con anemia falciforme.


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