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I 20 aminoacidi delle proteine.. Modificazioni covalenti delle catene laterale degli aminoacidi. NB: R-OH R -O-P i Ser-O-P i Thr-O-P i Tyr-O-P i R-

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1 I 20 aminoacidi delle proteine.

2 Modificazioni covalenti delle catene laterale degli aminoacidi. NB: R-OH R -O-P i Ser-O-P i Thr-O-P i Tyr-O-P i R-

3 Importanti derivati degli aminoacidi.

4 Proprietà degli aminoacidi presente nelle proteine pK a pK a pK a massa frequenza α-COOH α-NH 3 + catena lat.(dalton) (mol %) Alanina Arginina Asparagina Acido aspartico Cisteina Glutamina Acido glutammico Glicina Istidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Serina Treonina Triptofano Tirosina Valina

5 Ossidazione della cisteina: la possibilità di formare un legame disolfuro (ponte disolfuro). Cys-SH Cys-SS-Cys

6 Sequenza dellinsulina bovina Ponte disolfuro: intercatena intracatena

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8 Struttura delle proteine: I quattro livelli. La struttura Primaria: la sequenza degli aminoacidi (della catena lineare) Ogni proteina ha una sequenza unica e precisamente definita La struttura Secondaria: schemi regolari di ripiegamento della catena α-elica, foglietto β, etc. La struttura Terziaria: la struttura tridimensionale di un intero polipeptide Proteine composte da due o più polipeptidi (subunità): La struttura Quaternaria: la disposizione spaziale delle subunità

9 Il legame peptidico (ammidico): -CONH- parziale carattere di doppio legame (planare, rigido) normalmente conformazione trans (ingombro sterico)

10 Struttura primaria

11 Struttura secondaria: foglietto β Stabilizzato tramite legami idrogeno tra le catene Due possibilità: (a) parallelo (b) antiparallelo

12 Foglietto β Forma più o meno piatta o pieghettato (ondeggiante) Quasi sempre una certa distorzione (avvolgimento) lungo lasse delle catene Un foglietto β contiene da 2 a 12 catene (media intorno a 6) Ogni catena contiene fino a 15 aminoacidi (media 6)

13 Esempio di foglietto β (A) Modello molecolare (B) Modello schematico (C) Modello B rotato 90°

14 Struttura secondaria: α-elica Stabilizzato tramite legami idrogeno dentro la catena 3,6 residui per giro (passo = 3,6)

15 in giallo: residui laterali

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19 Proteine fibrose: ruoli strutturali in cellule e tessuti animali miosina (muscoli) fibrina (coaguli di sangue) α-cheratina (capelli) collageno (tendine, tessuto connettivo, cartilagine) β-cheratina (piume, scaglie) fibroina (seta) elastina (tessuto estensibile, legamenti, vasi sanguigni) α-Eliche avvolte (superavvolte). La lunghezza può superare 100 nm (0.1 µm)

20 α-Cheratina

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22 Nei capelli esposti a acqua calda (vapore) le α-cheratine cambiano strutture, diventano una forma β estesa. Con un composto riducente è possibile aprire i ponti disolfuro, piegare i capelli, e riossidare le cisteine creando ponti disolfuro in posizioni nuovi. I legami covalenti mantengono la piega dei capelli in modo permanente.

23 Fibroina: fibre della seta (baco da seta, ragni) (Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly) n Filiera di ragno

24 Collageno non è un α-elica. Sequenza: -(Gly-Xxx-Pro)- oppure -(Gly-Xxx-Hyp)- Solo 3 residui per giro; tre catene superavvolte

25 Fibre di collageno

26 Proteine globulari. Mioglobina.

27 Mioglobina: aminoacidi polari (viola) aminoacidi idrofobici (giallo) aminoacidi neutro (bianco)

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31 Proteine globulari: (a) Una subunità dellemoglobina (b) Concanavalin A di fagiolo (c) Trioso fosfato isomerasi

32 Motivi proteici: βαβ Ripiegamento a forcina β αα Barile β Barile α/β

33 Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi: due domini distinti (una subunità)

34 Prioni: 253 aminoacidi PrPC - prion protein "cellular" PrPSc - prion protein "scrapie". PrPCPrPSc

35 Animal forms: Scrapie BSE Transmissible mink encephalopathy (TME) chronic wasting disease Feline spongiform encephalopathy (FSE) Human forms: kuru Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) Gerstmann-Straussler syndrome (GSS) fatal familial insomnia (FFI)

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39 EMOGLOBINA


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