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1 >gi| |ref|NP_ | lysozyme [Gallus gallus] MLGKNDPMCLVLVLLGLTALLGICQGGTGCYGSVSRIDTTGASCRTAKPEGLSYCGVRASRTIAERDLGS MNKYKVLIKRVGEALCIEPAVIAGIISRESHAGKILKNGWGDRGNGFGLMQVDKRYHKIEGTWNGEAHIR QGTRILIDMVKKIQRKFPRWTRDQQLKGGISAYNAGVGNVRSYERMDIGTLHDDYSNDVVARAQYFKQHGY Purves – Cap 3

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7 Matrici empiriche di sostituzione

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10 sinistrorsa destrorsa

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20 Le chaperonine possono assistere il ripiegamento delle proteine

21 Proteine di membrana alfa-eliche barile beta

22 Le eliche trans-membrana sono prevedibili con grafici di idropatia

23 Distribuzione dei residui polari e idrofobici nelle proteine di membrana
GLUT1 trasportatore del glucosio

24 Funzioni delle proteine di membrana
Trasporto Ricezione e trasmissione di segnali Produzione di energia Reazioni enzimatiche

25 Proteine fibrose alpha cheratina doppia elica
Presente nei capelli, nella lana, nelle unghie. Ricca di aminoacidi idrofobici. I doppio avvolgimento aumenta la resistenza della cheratina, come in una corda alpha cheratina doppia elica

26 Alterazione “permanente” della cheratina
HS- -S S- -SH riduzione piega ossidazione La resistenza dell’alfa-cheratina è aumentata da legami crociati che si istaurano tra residui di cisteine (ponti disolfuro). La diversa resistenza delle cheratine dipende dalla quantità di questi legami. Nel corno del rinoceronte circa il 20% dei residui è costituito da cisteine che formano ponti disolfuro. La formazione di ponti disolfuro può venire alterata trattando la cheratina con agenti riducenti e ossidanti, come avviene nella “permanente”.

27 Collagene: tripla elica ricca in idrossiprolina
Tessuto connetivo. – Tendini, cartilagene, cornea dellIl collagene ha una struttura particolarmente resistente alla tensione. E’ formato da tre eliche sinistrorse superavvolte in senso destrorso. Questa struttura è resa possibile dalla ripetizione di aminoacidi Gly-X-Y dove Y è prolina o idrossiprolina.

28 Fibroina (seta): foglietti beta molto compatti
- ricca in Glicina e Alanina

29 Proteine globulari Mioglobina di capodoglio. 153 residui aminoacidici

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31 Motivi comuni nelle strutture delle proteine

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