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FORMA ZWITTERIONICA Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri.

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Presentazione sul tema: "FORMA ZWITTERIONICA Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri."— Transcript della presentazione:

1 FORMA ZWITTERIONICA Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri

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8 L’unico neutro a pH 7

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10 LEGAME PEPTIDICO

11 Reazione di condensazione

12 Residuo N-terminale Residuo C-terminale

13 Macromolecole proteiche Nelle cellule costituiscono il 50% della sostanza secca Oligopeptidi  n. a.a. <10 Polipeptidi  n. a.a 10-50

14 PROTEINE ↓ Catene polipeptidiche (con PM>5000) che si avvolgono in forme biologicamente attive Alla grande varietà di funzioni delle proteine corrisponde una grande varietà di strutture tridimensionali. Ogni proteina presenta diversi livelli di organizzazione che si integrano originando la sua conformazione tridimensionale specifica (proteina allo stato nativo). Conformazione NATIVA → conformazione che la proteina assume in condizioni fisiologiche stabili Struttura finale legata alla necessità di nascondere gli a.a. idrofobici al solvente acqua, dalla tendenza della catena polipeptidica di arrotolarsi in senso destrorso e dalla necessità di formare il massimo numero di legami a H e di interazioni ioniche.

15 FUNZIONI PROTEINE Modulano l’espressione dei geni Regolano il metabolismo come enzimi e ormoni Trasportano ioni o molecole attraverso liquidi circolanti o membrane Intervengono nella coagulazione del sangue Proteggono l’organismo dalle infezioni Intervengono nelle contrazioni muscolari Partecipano a generazione e trasmissione di impulsi nervosi Costituiscono la struttura di tessuti di sostegno Rappresentano forme di deposito di principi nutritivi

16 Classificazione delle proteine -In base alla funzione (enzimatica, ormonale, di trasporto etc.) -In base a caratteristiche fisiche e funzionali: Proteine fibrose di forma allungata, fisicamente resistenti, insolubili in acqua Proteine globulari di forma sferica, compatte, con interno idrofobico ed esterno idrofilo

17 - In base alla composizione chimica Proteine semplici (comp. elementare costante 50% C, 23% O, 16% N, 7% H, max 3% S) Proteine coniugate (glicoproteine, lipoproteine, nucleoproteine, flavoproteine)

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19 Struttura primaria  sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica

20 Restrizioni dell’  elica: Repulsione gruppi R carichi in prossimità delle parti C o N terminale Dimensioni R adiacenti Presenza di prolina Struttura secondaria ad  -elica La catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva. Questa disposizione regolare e ripetitiva è stabilizzata da legami …H… tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro 3,6 residui per giro Passo di 5,4 Å Legame idrogeno ottimale (2,8 Å) tra C=O e NH di quattro residui successivi

21 Strutttura secondaria a  foglietto

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23 Struttura terziaria: è data dalla combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse. Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo. La struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari che si stabiliscono tra le catene laterali degli aminoacidi; in alcune proteine abbiamo un legame covalente, il ponte disolfuro che si stabilisce fra due gruppi sulfidrile (SH) di due catene laterali di cisteina.ponte disolfuro

24 Struttura quaternaria: la proteina è formata da più catene polipeptidiche (subunità) unite con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria. Per esempio l’Hb è un tetramero formato da due subunità identiche alfa e due beta disposte simmetricamente

25 Struttura dell’emoglobina con 4 catene polipeptidiche e 4 gruppi eme

26 Diversi livelli di struttura

27 Variazioni, anche minime, nella struttura primaria di una proteina alterano la sua forma tridimensionale (in quanto modificano le interazioni tra gli amminoacidi) compromettendone la funzionalità. L’attività biologica di molte proteine (enzimi, recettori, proteine del citoscheletro) è regolata in risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle esigenze della cellula

28 Proprietà nutrizionali delle proteine Forniscono all’organismo amminoacidi essenziali e non, che hanno funzioni:  Plastica per la costruzione di proteine umane  Regolatrice come precursori di ormoni, neurotrasmettitori etc.  Energetica mediante ossidazione nel ciclo di Krebs o conversione a glucosio nella glucogenesi

29 Le proteine alimentari si trovano in quasi tutti gli alimenti, ne sono privi oli, zucchero e bevande alcoliche. Sono nutrizionalmente importanti proteine di masse muscolari (carne e pesce) per il 40% costituite da actina e miosina e quelle di deposito (uovo, latte, cereali e legumi).

30 Valore proteico degli alimenti Alimenti di origine animale  proteine di alta qualità con composizione di a.a. vicina a proteine umane (ad alto valore biologico), maggiore digeribilità per proteine globulari che fibrose. Cereali e legumi  proteine meno disponibili perché legate a polisaccaridi o in presenza di fattori antinutrizionali (moderato valore biologico). Cereali scarsi in lisina e legumi in metionina

31 Frutta e ortaggi  a basso tenore proteico (3%) con composizione in a.a. essenziali deficitaria. Anche se in eccesso rispetto ai fabbisogni calorici, non riescono a coprire quelli proteici

32 Proteine vegetali estratte da soia, piselli, patate, fagioli vengono sempre più impiegati in fabbricazione di alimenti che faranno concorrenza a quelli di origine animale.


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