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Le proteine : limportanza nelletimo PROTEINA PROTEICO chimICO PROTEINA proteiõs protôs primo sostanza, medicinale Sono i costituenti principali del corpo.

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1 Le proteine : limportanza nelletimo PROTEINA PROTEICO chimICO PROTEINA proteiõs protôs primo sostanza, medicinale Sono i costituenti principali del corpo umano

2 Le proteine: prime, importanti … ma quanto grandi?

3 Le proteine sono macromolecole biologiche polimeriche Cosa sono le proteine? Polimero = polys méros molte parti molte parti, ma anche differenti parti? Polietilene: molte parti di etilene (sempre la stessa parte) Poliammide 6: molte parti di caprolattame (lattame di un amminoacido acido 6- ammino-esanoico) (sempre la stessa parte). Proteine: molte parti di 20 diverse parti (gli amminoacidi naturali) 20 diverse parti grande versatilità e potenzialità struttura funzione che derivano dall unione di unit à monomeriche: gli amminoacidi

4 I costituenti delle proteine: gli amminoacidi L- Gliceraldeide L-amminoacido Il carbonio alfa è chirale.

5 mRNA amminoacidi : proteine = lettere : parole ? 20 amminoacidi – 21 lettere; il significato (la funzione) non dipende da quali costituenti si utilizzano ma da come sono disposti; il significato cambia sostituendo, togliendo aggiungendo un costituente; hanno un verso di lettura. A + M + O + R ROMA MORA RAMO OMAR R O M A A R O M A M O R A M O DA M O DA A D O M ma le proteine sono molto più lunghe e cè molto di più ………….

6 Sono sintetizzate nel citoplasma delle cellule sui ribosomi. Sanno come organizzarsi e conoscono il loro ruolo. Proteine non Parole mRNA Linformazione è contenuta nella sequenza di aminoacidi Le proteine non sono semplici polimeri lineari di amminoacidi ma ogni proteina assume la struttura tridimensionale più adatta alla funzione che svolge in un determinato organismo

7 Funzione strutturale: proteine fibrose la cui funzione è quella di sostegno, di protezione, di supporto meccanico (capelli, unghie, tendini, cartilagine ecc.) Funzione di regolazione: regolano le attività cellulari e fisiologiche (es. ormoni) Funzione contrattile o motile: le fibre muscolari, le ciglia e i flagelli delle cellule sono proteine La funzione delle proteine dipende dalla loro struttura Funzione di trasporto: le proteine trasportatrici svolgono un ruolo fondamentale per la vita delle cellule e degli organismi (es. emoglobina coinvolta nel trasporto di ossigeno ) Funzione catalitica: tutti gli enzimi, più o meno complessi, sono costituiti da proteine Funzione di difesa: gli anticorpi e il sistema della coagulazione del sangue sono di natura proteica

8 La funzione che una proteina svolge è strettamente legata alla struttura tridimensionale che la proteina assume Tali livelli di organizzazione dipendono dalla sequenza degli amminoacidi che è geneticamente determinata. La struttura tridimensionale finale è quella più stabile dal punto di vista termodinamico e viene raggiunta attraverso vari livelli di organizzazione strutturale Sequenza Struttura Funzione

9 Le proteine, dal momento in cui vengono sintetizzate, passano per 3 stadi o livelli di organizzazione Struttura primaria Struttura secondaria -elica Struttura terziaria Le proteine formate da più subunità presentano un ulteriore livello di organizzazione Struttura quaternaria I livelli di organizzazione Struttura secondaria foglietto

10 La STRUTTURA PRIMARIA di una proteina è data dallesatta sequenza degli amminoacidi. La struttura primaria delle proteine Essa non considera le ramificazioni e le altre interazioni ma le determina definendo, così, la forma e quindi la funzione della proteina stessa. Ma come si legano gli amminoacidi?

11 H2OH2OH2OH2O H2OH2OH2OH2O Legami peptidici In vitro: viene eliminata acqua! Si ha una reazione di condensazione. In vivo il processo è diverso. Il legame peptidico - formazione

12 La geometria del legame peptidico Piani e Snodi

13 Le configurazioni e le rotazioni nel legame peptidico La configurazione trans è la più stabile. tra C α e N ammidico (angolo Φ ) tra C α e C carbonilico (angolo Ψ ) Rotazione Rotazione libera ma limitata per impedimenti sterici tra i gruppi peptidici e le catene laterali La rotazione comporta ripiegamenti

14 Le ragioni del ripiegamento I piani del legame ammidico, ruotando attraverso lo snodo (C ), consentono il ripiegamento della proteina e quindi il conseguimento di una nuova conformazione. Il processo è spontaneo quindi: G<0. Ciò significa che ruotando le molecole conseguono una conformazione a minor contenuto energetico e quindi più stabile. ΔG = ΔH – T ΔS Nel caso delle proteine lenergia libera diminuisce perché il processo di ripiegamento è favorito entalpicamente.

15 Limportanza del legame ad idrogeno in biochimica I piani ruotano e … … ruotando gruppi N-H e C=O di due differenti legami peptidici si avvicinano finché … H< 0 … e la macromolecola acquisisce una struttura più stabile che determina … si forma il legame ad idrogeno G diminuisce Il processo è spontaneo e …

16 … la struttura secondaria maggiore stabilitàlegami ad Hripiegamentorotazione Le strutture secondarie quante quali perché (luna o laltra) 2 (principali) -elica; foglietto- il gruppo R

17 La struttura ad -elica Il legame ad H (intracatena) si stabilisce tra l N-H di un amminoacido e il C=O di quello che lo segue di 4 unità Lelica è destrorsa; ogni giro comprende mediamente 3.6 residui amminoacidici. Tra due C successivi distanza : 5 Å; rotazione: 100 gradi

18 La struttura a foglietto Catene polipeptidiche quasi completamente estese 3,5Å distanza assiale tra due amminoacidi adiacenti I gruppi R sporgono alternativamente al di sopra e al di sotto del piano Legami intracatena (tra due gruppi ripiegati della stessa catena) 7A° Il foglietto è costituito da più segmenti che possono avere verso uguale o opposto

19 Il foglietto parallelo

20 Il foglietto antiparallelo

21 Foglietto β antiparallelo Foglietto β parallelo Il foglietto parallelo e antiparallelo I foglietti β delle proteine contengono da 2 a 12 segmenti, in media 6. I foglietti β paralleli con più di 5 segmenti sono rari, perché meno stabili dei foglietti β antiparalleli, in quanto i legami H dei primi sono maggiormente distorti di quelli dei secondi. Si incontrano frequentemente foglietti β contenenti sia segmenti paralleli che segmenti antiparalleli.

22 Strutture terziaria La catena polipetidica, pur sempre flessibile nonostante la sua struttura secondaria, si ripiega ulterioremente assumendo una forma peculiale nella sua struttura terziaria. Foglietto β α -Elica La tendenza a ripiegarsi ulteriormente esprime la naturale tendenza a conseguire una conformazione a maggiore stabilità. La struttura tridimensionale è strettamente legata alla funzione che la proteina espleta. maggiore stabilità G<0 interazioni

23 Ponti saliniPonti disolfuroLegami H Van der Waals Idratazione Struttura terziaria: tipi di interazione LA STRUTTURA TERZIARIA DIPENDE DALLA STRUTTURA PRIMARIA

24 Fattori che determinano la struttura della proteina: lambiente DNARNA STRUTTURA SEQUENZA FUNZIONE … ma la conformazione della molecola dipende anche dallambiente in cui si trova. Ad esempio in ambiente acquoso e proteine si assestano disponendo i residui polari verso lesterno e quelli apolari verso linterno in modo da favorire la loro sospensione in acqua Mentre quelle operanti in ambiente lipofilo, come quello caratteristico delle membrane cellulari, avranno i residui apolari verso lesterno.

25 Interazione di più proteine attraverso legami deboli. Si forma così un aggregato molecolare nel quale ciascuna proteina costituente (subunità) mantiene la propria struttura terziaria. Laggregazione di questi monomeri proteici è data essenzialmente dalleffetto idrofobico : quando catene polipeptidiche separate si avvolgono in forme tridimensionali compatte per esporre i gruppi polari verso lambiente acquoso e per schermare quelli non polari dallacqua, allora appaiono sulla superficie delle toppe idrofobiche, in contatto con lacqua. Queste toppe possono essere schermate dallambiente acquoso, se due o più monomeri si assemblano ponendo a contatto le toppe idrofobiche. Struttura quaternaria

26 Fe ++ d 2 sp 3 Struttura quaternaria dellemoglobina

27 Denaturazione STRUTTURAFUNZIONE CONFORMAZIONE TRIDIMENSIONALE NATIVA CONDIZIONI OTTIMALI La conformazione nativa può essere sconvolta e disorganizzata, senza rottura di alcun legame peptidico ma distruggendo solo i legami non covalenti (ponti H, legami ionici, legami idrofobici) DENATURAZIONE: passaggio dalla configurazione nativa (ordinata, funzionale) ad una denaturata (disordinata, non funzionale o meno efficace ed efficiente con riferimento allattività biologica). Detto passaggio è causato da agenti denaturanti tra i quali i più comuni sono il calore, il pH, i detergenti, e reagenti capaci di dare forti legami H

28 Gli agenti denaturanti IL CALORE: lenergia fornita sotto forma di calore rompe i legami più deboli (intorno a 60°C quasi tutte le proteine sono denaturate). Applicazione: sterilizzazione si uccidono i microbi denaturando le loro proteine in particolare quelle enzimatiche. IL pH (valori estremi): gli acidi e le basi interferiscono con i residui ionizzabili rompendo i legami ionici. Applicazione: il processo di defacazione nelle determinazioni analitiche si allontana la parte proteica precipitandola con un forte acido organico (ad es. acido trifluoroacetico). DETERGENTI: modificano la struttura proteica che rivolge i suoi residui polari verso lesterno per poter rimanere in sospensione. Applicazione: SDS PAGE REAGENTI capaci di dare forti LEGAMI H: competono con i ponti a idrogeno della struttura secondaria e terziaria della proteina ( es. Urea 8M).


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