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Sequenza di  -elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria CONFORMAZIONE organizzazione.

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Presentazione sul tema: "Sequenza di  -elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria CONFORMAZIONE organizzazione."— Transcript della presentazione:

1 Sequenza di  -elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria CONFORMAZIONE organizzazione spaziale degli atomi in una proteina STRUTTURA NATIVA conformazione funzionale di una proteina una proteina che perde la sua conformazione nativa, e quindi la sua funzione, si dice denaturata

2 STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE Ponte disolfuro Interazioni idrofobiche Legami idrogeno Ponti salini Definisce la disposizione di tutti gli atomi nello spazio tridimensionale Ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica già organizzata in una struttura secondaria Amminoacidi localizzati in regioni lontane della sequenza polipetidica possono interagire tra loro

3 PROTEINE FIBROSE Forma allungata Costituite essenzialmente da un unico tipi di struttura secondaria Costituite prevalentemente da amminoacidi idrofobici (insolubili in H 2 O) Hanno un ruolo prevalentemente strutturale e conferiscono elasticità e resistenza alle strutture di cui fanno parte CHERATINE (lana, capelli, unghie) FIBROINA (seta)

4  - CHERATINE Nei CAPELLI le  -eliche sono associate a formare i protofilamenti a loro volta riunite tra loro riunite a formare un fascio di protofibrille formate da strutture ad  -elica, sono i principali costituenti di capelli, peli, unghie e lana sono molto estensibili e flessibili Cellule Filamento intermedio Protofibrilla Protofilamento 2  -eliche superavvolte  -elica

5 STRUTTURA DEL CAPELLO  -elica della cheratina 2  -eliche superavvolte Protofilamento Protofibrilla

6 Il grado di flessibilità dipende dal contenuto di Cisteina (Cys)

7  - CHERATINE Nella SETA le piccole dimensioni delle catene laterali Ala e Gly permettono un impaccamento perfetto degli starti di foglietti formate da strutture a foglietto , sono i principali costituenti delle penne degli uccelli e della seta (fibroina) sono molto resistenti ma poco estensibili in quanto stirate quasi al massimo della lunghezza Catena laterale di Ala Catena laterale di Gly

8 Fibrilla di collagene Fibra elastica Una molecola di elastina COLLAGENE ELASTINA IL COLLAGENE E L’ELASTINA SONO PROTEINE FIBROSE

9 3 catene polipeptidiche sinistrorse avvolte l’una sull’altra in senso destrorso e unite tra loro da legami idrogeno COLLAGENE Principale costituente del tessuto connettivo, tendini, cartilagine, matrice organica delle ossa e della matrice extracellulare

10 La struttura compatta e rigida del collagene conferisce resistenza alla tensione I numerosi residui di Pro e Hyp impediscono la formazione di una  -elica Pro Il numero di legami crociati tra residui di Lys e HyLys aumenta con l’età

11 Fibrilla di collagene Fibra elastica Una molecola di elastina COLLAGENE ELASTINA Proteina del tessuto connettivo che conferisce elasticità Alveoli polmonari Vasi sanguigni arteriosi Ricca in amminoacidi idrofobici (Gly, Ala, Val) Flessibile ed estensibile Molti legami crociati formati da Lys e HyLys

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14 Sequenza di  -elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria CONFORMAZIONE organizzazione spaziale degli atomi in una proteina STRUTTURA NATIVA conformazione funzionale di una proteina una proteina che perde la sua conformazione nativa, e quindi la sua funzione, si dice denaturata

15 PROTEINE GLOBULARI Forma globulare Costituite da più tipi di struttura secondaria Idrosolubili: regione interna idrofobica, regione esterna essenzialmente idrofilica Svolgono svariate funzioni CATALISI: ENZIMI REGOLAZIONE Dotate di struttura terziaria


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