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Proteine e Amminoacidi. Lezione 1 Domanda! Che trasformazione avviene quando cuociamo un uovo al tegamino? Prova tu a rispondere e poi continua a leggere….

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1 Proteine e Amminoacidi

2 Lezione 1

3 Domanda! Che trasformazione avviene quando cuociamo un uovo al tegamino? Prova tu a rispondere e poi continua a leggere….

4 Proteina Le proteine sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi. Esistono decine di migliaia di differenti proteine 20 amminoacidi che possono concatenarsi in ordine diverso Una o più catene polipeptidiche formano Amminoacido (unità base) Amminoacido (unità base) Catena polipeptidica Proteine e amminoacidi Introduzione AmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

5 Struttura generale di un amminoacido : Gli amminoacidi essenziali sono 20, si trovano in tutte le cellule e formano le proteine. GRUPPO CARBOSSILICO GRUPPO AMMINICO GRUPPO VARIABILE PARTE FISSA (comune a tutti gli amminoacidi) CARBONIO α Determina le proprietà chimico fisiche Gli amminoacidi Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

6 Alcuni amminoacidi C N HH C OOH H H GLICINA C N HH C OOH H HC CH3 OH TREONINA LISINA Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

7 Amminoacidi con gruppi. apolari Amminoacidi con gruppi. polari non carichi Amminoacidi con gruppi. polari e carichi 1.Glicina 2.Alanina 3.Valina 4.Leucina 5.Isoleucina 6.Metionina 7.Fenilanina 8.Triptofano 9.Prolina 1.Serina 2.Treonina 3.Asparagina 4.Glutammina 5.Tirosina 6.Cisteina 1.Lisina 2.Arginina 3.Istidina 4.Acido Aspartico 5.Acido Glutamminico La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo variabile Classificazione degli amminoacidi R R RR IntroduzioneAmminoacidi Classificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

8 Gli amminoacidi si legano tra loro attraverso un legame peptidico. REAZIONE DI CONDENSAZIONE AmminoacidiDipeptide Il carbonio del gruppo carbossilico si lega all’azoto del gruppo amminico e si libera una molecola d’acqua. Legame peptidico IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

9 Tramite altre reazioni di condensazione si possono legare più amminoacidi formando una Catena polipeptidica (o polipeptide) Una catena polipeptidica può essere formata da 2-3 amminoacidi fino a centinaia di amminoacidi. Catena Polipeptidica IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

10 Il processo inverso alla condensazione è l’IDROLISI e permette di scindere, per effetto dell’acqua, una catena polipeptidica nei suoi amminoacidi. PROCESSO DI IDROLISI Idrolisi AmminoacidiDipeptide IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina

11 Le proteine IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine StrutturaClassificazioneAlbuminaEmoglobina Le proteine sono macromolecole formate da una o più catene polipeptidiche. Queste catene possono assumere differenti disposizioni spaziali che dipendono dalla sequenza di amminoacidi da cui sono formate. Esistono migliaia di differenti proteine. La funzione di una proteina dipende dalla sua struttura tridimensionale.

12 Struttura primaria IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine Struttura ClassificazioneAlbuminaEmoglobina HysLysGlyLeuValLysAlahysLysGlyLeuValLysAlaGly La struttura primaria consiste nella sequenza di amminoacidi da cui è costituita la catena polipeptidica. Ogni cambiamento della struttura primaria può influenzare la struttura globale della proteina e la sua funzionalità.

13 Struttura secondaria IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine Struttura ClassificazioneAlbuminaEmoglobina La struttura secondaria consiste nella forma che assume la catena polipeptidica ripiegandosi su se stessa. ALFA ELICA Gli amminoacidi presenti in punti diversi della catena si uniscono tra loro formando legami a idrogeno. Miosina (nei muscoli)

14 Struttura terziaria IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine Struttura ClassificazioneAlbuminaEmoglobina La struttura terziaria è data da un ulteriore ripiegamento della molecola che dà origine all’aspetto globulare della proteina. Formazione di legami a idrogeno o di altro tipo tra i gruppi R di amminoacidi posti in posizioni diverse della catena polipeptidica. La struttura terziaria è direttamente legata alla funzione della proteina. Esempio: Le proteine globulari presenti in soluzioni acquose si avvolgono in modo da avere gruppi R idrofili rivolti verso la parte esterna della proteina e quindi a contatto con l’acqua.

15 Struttura quaternaria IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine Struttura ClassificazioneAlbuminaEmoglobina La struttura quaternaria è formata dall’unione di più molecole proteiche con una struttura terziaria (subunità). Le subunità che formano la stuttura possono essere identiche oppure di tipi diversi (come avviene nell’emoglobina).

16 Struttura IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico Proteine Struttura ClassificazioneAlbuminaEmoglobina STRUTTURA PRIMARIA STRUTTURA SECONDARIA STRUTTURA TERZIARIA STRUTTURA QUATERNARIA

17 Classificazione delle proteine IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStruttura Classificazione AlbuminaEmoglobina Le proteine vengono classificate in base alla loro funzione in 7 classi:

18 Curiosità: l’ALBUMINA IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazione Albumina Emoglobina Che trasformazione avviene quando cuociamo un uovo al tegamino? La struttura di una proteina può cambiare anche a causa di fattori chimici o fisici DENATURAZIONE: deformazione della struttura terziaria per rottura dei legami tra amminoacidi situati in posizioni diverse della catena polipeptidica. Non viene compromessa la struttura primaria ma la molecola perde la sua funzione. Nella cottura di un uovo l’alta temperatura causa la denaturazione dell’albumina rendendola non più solubile.

19 Esempio di proteina: l’ EMOGLOBINA IntroduzioneAmminoacidiClassificazione Legame peptidico ProteineStrutturaClassificazioneAlbumina Emoglobina L’emoglobina è una proteina globulare che si trova nei globuli rossi del sangue. La sua funzione è di trasporto dell’ossigeno dai polmoni alle altre parti del corpo. ANEMIA FALCIFORME Malattia causata dalla sostituzione di un amminoacido con un altro nella struttura primaria dell’emoglobina. Le molecole di emoglobulina risultano con una conformazione diversa e indurite I globuli rossi assumono una forma a falce anziché tonda e, ostacolandosi a vicenda, si creano accumuli nei vasi capillari.

20 Proteine e Amminoacidi ESERCIZI

21 Proteine e Amminoacidi Completa l’immagine con le seguenti parole GRUPPO AMMINICO GRUPPO CARBOSSILICO GRUPPO VARIABILE CARBONIO α PARTE FISSA …………………. ……………….. ………………. …………………

22 Soluzione

23 Proteine e Amminoacidi Collega ogni struttura con la relativa immagine e descrizione: Struttura primaria Struttura terziaria Struttura secondaria Struttura quaternaria Sequenza di amminoacidi Primo ripiegamento della catena polipeptidica Ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica Unione di più subunità

24 Soluzione

25 Proteine e Amminoacidi Collega ogni tipo di proteina con la sua funzione e il relativo esempio: STRUTTURALI CONTRATTILI DI RISERVA DI DIFESA DI TRASPORTO SEGNALE ENZIMI Materiali per costruire i tessuti Permettono i movimenti muscolari Funzione energetica Difesa degli organismi da agenti esterni Trasporto di elementi essenziali Messaggeri tra cellule Catalizzatori chimici albumina Miosina Ovalbumina Anticorpi Emoglobina Ormoni Idrolasi Classe di proteine Funzione Esempio

26 Soluzione STRUTTURALI CONTRATTILI DI RISERVA DI DIFESA DI TRASPORTO SEGNALE ENZIMI Materiali per costruire i tessuti Permettono i movimenti muscolari Funzione energetica Difesa degli organismi da agenti esterni Trasporto di elementi essenziali Messaggeri tra cellule Catalizzatori chimici albumina Miosina Ovalbumina Anticorpi Emoglobina Ormoni Idrolasi

27 Proteine e Amminoacidi Indica se ogni affermazione è vera (V) o falsa (F): Una catena polipeptidica è formata da una sequenza di proteine □ V□ F Esistono migliaia di tipi di amminoacidi che formano le proteine □ V□ F La denaturazione è un processo che causa l’alterazione della struttura terziaria di una proteina □ V□ F La denaturazione causa non causa cambiamenti nella funzionalità della proteina □ V□ F Una proteina può essere costituita da più catene polipeptidiche diverse tra loro □ V□ F L’α-elica è un tipo di struttura quaternaria delle proteine □ V□ F Un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzionalità □ V□ F Il processo di idrolisi, per scindere i legami peptidici, necessita di H 2 O □ V□ F Il legame peptidico si instaura tra i gruppi carbossilici di due amminoacidi □ V□ F La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo amminico □ V□ F

28 Soluzione Una catena polipeptidica è formata da una sequenza di proteine □ V□ F Esistono migliaia di tipi di amminoacidi che formano le proteine □ V□ F La denaturazione è un processo che causa l’alterazione della struttura terziaria di una proteina □ V□ F La denaturazione causa non causa cambiamenti nella funzionalità della proteina □ V□ F Una proteina può essere costituita da più catene polipeptidiche diverse tra loro □ V□ F L’α-elica è un tipo di struttura quaternaria delle proteine □ V□ F Un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzionalità □ V□ F Il processo di idrolisi, per scindere i legami peptidici, necessita di H 2 O □ V□ F Il legame peptidico si instaura tra i gruppi carbossilici di due amminoacidi □ V□ F La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo amminico □ V□ F

29 Proteine e Amminoacidi Individua la risposta corretta: Le proprietà chimiche e fisiche di un amminoacido dipendono  A) dal gruppo carbossilico  B) dal gruppo amminico  C) dal gruppo variabile  D) da tutti e 3 i gruppi L’emoglobina è  A) un amminoacido strutturale  B) un amminoacido di trasporto  C) una proteina strutturale  D) una proteina di trasporto L’anemia falciforme è una malattia causata da una anomalia  A) nella struttura primaria  B) nella struttura secondaria  C) nella struttura terziaria  D) nella struttura quaternaria

30 Soluzione Le proprietà chimiche e fisiche di un amminoacido dipendono  A) dal gruppo carbossilico  B) dal gruppo amminico  C) dal gruppo variabile  D) da tutti e 3 i gruppi L’emoglobina è  A) un amminoacido strutturale  B) un amminoacido di trasporto  C) una proteina strutturale  D) una proteina di trasporto L’anemia falciforme è una malattia causata da una anomalia  A) nella struttura primaria  B) nella struttura secondaria  C) nella struttura terziaria  D) nella struttura quaternaria


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