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FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE Alimenti con maggior contenuto di proteine ALIMENTOg proteine/100gr SOIASOIA SECCA36,9 GRANA33,9 BRESAOLA32 PINOLI31.9.

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2 FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE

3 Alimenti con maggior contenuto di proteine ALIMENTOg proteine/100gr SOIASOIA SECCA36,9 GRANA33,9 BRESAOLA32 PINOLI31.9 ARACHIDI TOSTATE29 PROSCIUTTO CRUDO28 SALAME27 FAGIOLI SECCHI23,6 PETTO DI POLLO23,3 TONNOTONNO FRESCO21,5 BOVINO ADULTO FILETTO20.5 MERLUZZO O NASELLO17,0 Fonti di proteine (piatti unici) Buone fontiFonti sufficientiFonti povere Piselli novelli (200g) Riso integrale (200g) 1 carota Fagioli stufati (225g) Broccoli (100g) 1 mela Tofu (140g) Patate (200g) Panna densa (20g) Lenticchie (120g) -- Olio vegetale Nessuna Latte di soia (280ml) -- Zucchero o sciroppo Nessuna Muesli (60g)---- Uovo bollito---- Arachidi (30g) ---- Pane (2 fette) ---- Formaggio duro (30g) ----

4 FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli aminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete. Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più aminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.

5 FUNZIONI DELLE PROTEINE Le principali funzioni delle proteine sono: Funzione plastico-strutturale; Funzione regolatrice; Funzione di difesa immunitaria; Funzione energetica. FUNZIONE PLASTICO-STRUTTURALE Le proteine, costituenti principali delle cellule, hanno il compito di formare tessuti nuovi o riparare quelli preesistenti, per cui rappresentano il fondamentale materiale di costruzione per la cellula. Es.di proteine strutturali sono:elastina, collagene, actina e miosina Rivediamo la domanda n°3 e 5 del questionario iniziale

6 FUNZIONE DI DIFESA IMMUNITARIA FUNZIONE ENERGETICA Tale funzione è svolta dagli anticorpi, proteine altamente specifiche nella difesa contro le infezioni microbiche Gli amminoacidi introdotti in eccesso con la dieta sono avviati o verso processi metabolici che consentono la produzione di energia o vengono trasformati in altri composti per la sintesi di nuove molecole. Lenergia prodotta da 1 grammo di proteine è pari a 4 Kcal. FUNZIONE REGOLATRICE Le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi e agli ormoni come linsulina ed il glucagone(ormoni di natura proteica).

7 10% ORIGINE ANIMALE 5% ORIGINE VEGETALE 15 % PROTIDI 30% LIPIDI 55% CARBOIDRATI FABBISOGNO PROTEICO Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. Tralasciando il body building che è un caso piuttosto particolare, la pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.

8 FATTORI DA CUI DIPENDE IL FABBISOGNO PROTEICO Massa corporea Il fabbisogno di proteine è proporzionale alla massa corporea;si esprime infatti, in grammi per kilogrammi di peso corporeo. In generale per una persona adulta il bisogno di proteine è pari a: 1g per ogni kg di peso corporeo Età e condizioni fisiologiche particolari Il fabbisogno proteico aumenta in ogni condizione fisiologica che richiede la costruzione di tessuti nuovi. Esempi sono la crescita, la gravidanza,lallattamento,lo sport,situazioni di trauma ossei- articolari( fratture ecc). In questi casi si consiglia un apporto proteico di 1,5g per ogni kg di peso corporeo Apporto energetico della dieta Se lapporto energetico è adeguato, le proteine introdotte con la dieta vengono utilizzate per fini plastico-strutturali. In caso contrario le proteine possono essere utilizzate per scopi energetici. Qualità delle proteine alimentari La qualità nutrizionale delle proteine è in relazione al loro valore biologico,per cui la quantità di amminoacidi limitanti condiziona la sintesi di proteine.

9 Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine corporee.

10 composti quaternari formate da C, H, O, N sono MACROMOLECOLE costituite a partire da AMMINOACIDI CHIMICA DELLE PROTEINE C C H H R R COOH NH 2 gruppo carbossilico gruppo amminico catena laterale (parte variabile) idrogeno Rivediamo la domanda n°1 del questionario iniziale

11 ESEMPI DI AMMINOACIDI

12 GLI AMMINOACIDI AMMINOACIDI ESSENZIALI NON ESSENZIALI Glicina, Alanina,Asparagina, Glutammina Cisteina, Prolina, Serina Aspartato, Glutammato,Tirosina AA ramificatiLeucina, isoleucina,valina AA aromaticiFenilalanina,triptofano AA solforatiMetionina AA polariLisina,treonina,istidina, arginina Ma perché essenziali? Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.

13 Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico. Rivediamo la domanda n°2 del questionario iniziale Aminoacido (1) Aminoacido (2) Acqua Legame peptidico C C H H R R COOH NH 2 Condensazione La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica

14 struttura primaria rappresenta numero,tipo e sequenza lineare degli aa. struttura primaria rappresenta numero,tipo e sequenza lineare degli aa. struttura secondaria configurazione spaziale delle proteina struttura secondaria configurazione spaziale delle proteina struttura terziaria rappresenta lulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica struttura terziaria rappresenta lulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica struttura quaternaria è prodotta dallunione di più catene polipeptidiche dette subunità struttura quaternaria è prodotta dallunione di più catene polipeptidiche dette subunità E importante in quanto determina la funzione e lattività biologica di una proteina STRUTTURA DELLE PROTEINE Determina le successive strutture proteiche, consentendo linstaurarsi di forze intermolecolari tra i diversi punti della catena polipeptidica Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno che ne provocano la torsione (es. a-elica:proteine fibrose come la cheratina) E prodotta dallinterazione tra amminoacidi posti in punti diversi della struttura secondaria (es. proteine globulari come lemoglobina) Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di svolgere attività biologiche complesse (es.enzimi come la lattasi)

15 CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE Esse si classificano in base a: FORMA FUNZIONE COMPOSIZIONE CHIMICA VALORE BIOLOGICO FORMA PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina) PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto, gli enzimi e gli ormoni

16 FUNZIONE Proteine di trasporto:che veicolano ad es ossigeno(emoglobina) o lipidi (lipoproteine) Proteine strutturali :rappresentano componenti fondamentali della struttura di organi o tessuti (collagene) Proteine con funzione di ormoni: controllano i processi metabolici (insulina e glucagone) Enzimi Proteine contrattili: consentono la contrazione muscolare (actina e miosina) Proteine per la difesa immunitaria: gli anticorpi che rappresentano un sistema di difesa specifico per il nostro organismo

17 COMPOSIZIONE CHIMICA Proteine semplici: composte da soli amminoacidi Proteine coniugate: costituite dallunione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide) VALORE BIOLOGICO Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae). Luomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi. Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi. Lamminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dellorganismo. In base a quanto detto,le proteine si classificano in: Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae. Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati. Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi. Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).

18 Cosè, quindi, il valore biologico di una proteina? Rappresenta un valore (in %)che esprime la quantità di proteine assimilata dallorganismo rispetto alla quantità totale di proteine ingerite. Valore biologico delle proteine presenti in alcuni alimenti AlimentiValore biologico Uova94 Albume duovo91 Latte90 Pesce90 Carne di bue76 Patate70 Riso67 Spinaci64 Farina di frumento42 E buona norma quindi garantire unalimentazione equilibrata che consenta di giungere ad una certa COMPLEMENTARIETA DELLE PROTEINE contenute negli alimenti. Ad es è auspicabile abbinare,in un pasto, cibi contenenti proteine incomplete di alcuni aae ed altri carenti in altri aae, così da migliorare il valore biologico delle proteine carenti. Combinazioni tipiche sono rappresentate da tipici piatti mediterranei come pasta e fagioli, riso e lenticchie. aa solforatilisina SiNo si Pasta Fagioli

19 GLI ENZIMI Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli. Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione allinterno del corpo umano. Rivediamo la domanda n°4 del questionario iniziale

20 Caratteristica fondamentale degli enzimi Specificità tra lenzima e: la molecola da trasformare (substrato) le sostanze ottenute al termine della reazione (prodotti) Proteine Pepsina Peptidi Es. la pepsina (enzima) agisce sulle proteine (substrato) fornendo peptidi (come prodotti); oppure la lattasi(enzima) agisce sul lattosio( substrato) liberando glucosio e galattosio ( prodotti) Substrato Prodotti Enzima Complesso enzima/substrato

21 LA DENATURAZIONE PROTEICA modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici. PROTIDI Agenti chimici (acidi o basi), agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente) DENATURAZIONE DAL CRUDO AL COTTO…. Con la COTTURA gli alimenti diventano più.. appetibili modifica aspetto, colore, sapore masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche commestibili inattiva sostanze antinutrienti igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dellattività biologica

22 La denaturazione in cucina….. Luovo al tegamino… Le meringhe… La marinatura..una carne che si scioglie in bocca…

23 DIGESTIONE DELLE PROTEINE STOMACO Le ghiandole gastriche producono pepsina e acido cloridrico necessario alla sua attivazione, visto che questo enzima è secreto in forma inattiva( pepsinogeno). La pepsina scinde il legame peptidico delle catene proteiche portando alla formazione di polipeptidi di diversa grandezza. INTESTINO TENUE Le proteasi pancreatiche come tripsina,chimotripsina, carbossipeptidasi, demoliscono poi i polipeptidi giunti dallo stomaco,riducendoli a frammenti proteici. Le peptidasi, secrete dalle ghiandole intestinali, agiscono poi su questi frammenti formazione di un pool di amminoacidi liberi. Gli amminoacidi cosi liberati, vengono assorbiti dai villi intestinali, giungendo poi al fegato tramite la vena porta,dove vengono poi utilizzati per i diversi processi metabolici

24 METABOLISMO Insieme delle reazioni chimiche e fisiche che avvengono in un organismo o in una sua parte.reazioni chimicheorganismo Il metabolismo si divide in due insiemi di processi: anabolismo, che produce molecole complesse a partire da molecole più semplici; catabolismo, che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici Il metabolismo umano, come i metabolismi di tutte le specie altamente evolute, è molto complesso e consiste in decine di migliaia di processi biochimici, maggiormente mediate da specifici enzimi.biochimicienzimi aminoacidi proteine

25 Turnover proteico All'interno dell'organismo le proteine sono soggette ad un ricambio continuo detto turnover. Quelle "vecchie" vengono frammentate(catabolismo) e sostituite con la sintesi(anabolismo) di nuove proteine. Gli aminoacidi necessari per la sintesi delle proteine derivano sia dalle proteine alimentari, sia da quelle organiche. aa provenienti dalla dieta aa provenienti dal catabolismo sintesi di nuove proteine aa avviati alla sintesi di altre sostanze Pool di amminoacidi della cellula

26 ELIMINAZIONE DELLAZOTO Il catabolosmo degli aa porta alleliminazione dellazoto a seguito delleliminazione del gruppo amminico (-NH 2 ) che porta alla formazione di ammoniaca (NH 3 ), un composto tossico per le cellule.Essa deve quindi essere trasformata in urea in un processo che ha luogo nel fegato denominato ciclo dellUREA. Lurea è poi eliminata attraverso lurina. C C H H R R COOH NH 2


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